Tau/DDX6 interaction increases microRNA activity
Type de document :
Compte-rendu et recension critique d'ouvrage
PMID :
Titre :
Tau/DDX6 interaction increases microRNA activity
Auteur(s) :
Chauderlier, Alban [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Gilles, Melissa [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Spolcova, Andrea [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Caillierez, Raphaëlle [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Chwastyniak, Maggy [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Kress, Michel [Auteur]
Institut de Biologie Paris Seine [IBPS]
Laboratoire de Biologie du Développement [IBPS] [LBD]
Drobecq, Hervé [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Bonnefoy, Eliette [Auteur]
Homéostasie cellulaire et cancer - Reprogrammation des réponses biologiques et thérapies alternatives [U1007]
Pinet, Florence [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Weil, Dominique [Auteur]
Laboratoire de Biologie du Développement [IBPS] [LBD]
Institut de Biologie Paris Seine [IBPS]
Buee, Luc [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Galas, Marie-Christine [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Lefebvre, Bruno [Auteur correspondant]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Gilles, Melissa [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Spolcova, Andrea [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Caillierez, Raphaëlle [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Chwastyniak, Maggy [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Kress, Michel [Auteur]
Institut de Biologie Paris Seine [IBPS]
Laboratoire de Biologie du Développement [IBPS] [LBD]
Drobecq, Hervé [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Bonnefoy, Eliette [Auteur]
Homéostasie cellulaire et cancer - Reprogrammation des réponses biologiques et thérapies alternatives [U1007]
Pinet, Florence [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Weil, Dominique [Auteur]
Laboratoire de Biologie du Développement [IBPS] [LBD]
Institut de Biologie Paris Seine [IBPS]
Buee, Luc [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Galas, Marie-Christine [Auteur]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Lefebvre, Bruno [Auteur correspondant]
Centre de Recherche Jean-Pierre AUBERT Neurosciences et Cancer - U837 [JPArc]
Titre de la revue :
Biochimica et Biophysica Acta - Gene Regulatory Mechanisms
Pagination :
762-772
Éditeur :
Elsevier
Date de publication :
2018-08
ISSN :
1874-9399
Mot(s)-clé(s) en anglais :
DDX6
Let-7a
Tau protein
Tauopathies
Translational repression
miR-124
miR-21
Let-7a
Tau protein
Tauopathies
Translational repression
miR-124
miR-21
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire
Résumé en anglais : [en]
Tauopathies, such as Alzheimer's disease, are characterized by intracellular aggregates of insoluble Tau proteins. Originally described as a microtubule binding protein, recent studies demonstrated additional physiological ...
Lire la suite >Tauopathies, such as Alzheimer's disease, are characterized by intracellular aggregates of insoluble Tau proteins. Originally described as a microtubule binding protein, recent studies demonstrated additional physiological roles for Tau. The fact that a single protein can regulate multiple cellular functions has posed challenge in terms of understanding mechanistic cues behind the pathology. Here, we used tandem-affinity purification methodology coupled to mass spectrometry to identify novel interaction partners. We found that Tau interacts with DDX6, a DEAD box RNA helicase involved in translation repression and mRNA decay as well as in the miRNA pathway. Our results demonstrate that Tau increases the silencing activity of the miRNA let-7a, miR-21 and miR-124 through DDX6. Importantly, Tau mutations (P301S, P301L) found in the inherited tauopathies, frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17, disrupt Tau/DDX6 interaction and impair gene silencing by let-7a. Altogether, these data demonstrated a new unexpected role for Tau in regulating miRNA activity.Lire moins >
Lire la suite >Tauopathies, such as Alzheimer's disease, are characterized by intracellular aggregates of insoluble Tau proteins. Originally described as a microtubule binding protein, recent studies demonstrated additional physiological roles for Tau. The fact that a single protein can regulate multiple cellular functions has posed challenge in terms of understanding mechanistic cues behind the pathology. Here, we used tandem-affinity purification methodology coupled to mass spectrometry to identify novel interaction partners. We found that Tau interacts with DDX6, a DEAD box RNA helicase involved in translation repression and mRNA decay as well as in the miRNA pathway. Our results demonstrate that Tau increases the silencing activity of the miRNA let-7a, miR-21 and miR-124 through DDX6. Importantly, Tau mutations (P301S, P301L) found in the inherited tauopathies, frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17, disrupt Tau/DDX6 interaction and impair gene silencing by let-7a. Altogether, these data demonstrated a new unexpected role for Tau in regulating miRNA activity.Lire moins >
Langue :
Anglais
Vulgarisation :
Non
Projet ANR :
Source :