Differentiation of Crohn’s Disease-Associated ...
Type de document :
Compte-rendu et recension critique d'ouvrage
DOI :
Titre :
Differentiation of Crohn’s Disease-Associated Isolates from Other Pathogenic Escherichia coli by Fimbrial Adhesion under Shear Force
Auteur(s) :
Szunerits, Sabine [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Zagorodko, Oleksandr [Auteur]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Dumych, Tetiana [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Chalopin, Thibaut [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Alvarez Dorta, Dimitri [Auteur]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Barnich, Nicolas [Auteur]
Département Microbiologie et Chaîne Alimentaire [MICA]
Harduin-Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Larroulet, Iban [Auteur]
Yanguas Serrano, Aritz [Auteur]
Siriwardena, Aloysius [Auteur]
Laboratoire de Glycochimie, des Antimicrobiens et des Agro-ressources - UMR CNRS 7378 [LG2A ]
Pesquera, Amaia [Auteur]
Zurutuza, Amaia [Auteur]
Gouin, Sébastien [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Boukherroub, Rabah [Auteur]
Institut de Recherche Interdisciplinaire [Villeneuve d'Ascq] [IRI]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Zagorodko, Oleksandr [Auteur]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Dumych, Tetiana [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Chalopin, Thibaut [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Alvarez Dorta, Dimitri [Auteur]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Barnich, Nicolas [Auteur]
Département Microbiologie et Chaîne Alimentaire [MICA]
Harduin-Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Larroulet, Iban [Auteur]
Yanguas Serrano, Aritz [Auteur]
Siriwardena, Aloysius [Auteur]
Laboratoire de Glycochimie, des Antimicrobiens et des Agro-ressources - UMR CNRS 7378 [LG2A ]
Pesquera, Amaia [Auteur]
Zurutuza, Amaia [Auteur]
Gouin, Sébastien [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Boukherroub, Rabah [Auteur]
Institut de Recherche Interdisciplinaire [Villeneuve d'Ascq] [IRI]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Biology
Éditeur :
MDPI
Date de publication :
2016-06
ISSN :
2079-7737
Mot(s)-clé(s) en anglais :
adherent-invasive Escherichia coli
shear force
surface plasmon resonance
graphene
heptyl α-D-mannose
shear force
surface plasmon resonance
graphene
heptyl α-D-mannose
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire
Résumé en anglais : [en]
Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary ...
Lire la suite >Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary interactions between the lectin and the pilin of the two-domain FimH adhesin and transduces allosterically to the mannose-binding pocket of FimH to increase its affinity. Mannose-specific adhesion of 14 E. coli pathovars was measured under flow, using surface plasmon resonance detection on functionalized graphene-coated gold interfaces. Increasing the shear had important differential consequences on bacterial adhesion. Adherent-invasive E. coli, isolated from the feces and biopsies of Crohn's disease patients, consistently changed their adhesion behavior less under shear and displayed lower SPR signals, compared to E. coli opportunistically infecting the urinary tract, intestines or loci of knee and hip prostheses. We exemplified this further with the extreme behaviors of the reference strains UTI89 and LF82. Whereas their FimA major pilins have identical sequences, FimH of LF82 E. coli is marked by the Thr158Pro mutation. Positioned in the inter-domain region known to carry hot spots of mutations in E. coli pathotypes, residue 158 is indicated to play a structural role in the allosteric regulation of type-1 fimbriae-mediated bacterial adhesion.Lire moins >
Lire la suite >Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary interactions between the lectin and the pilin of the two-domain FimH adhesin and transduces allosterically to the mannose-binding pocket of FimH to increase its affinity. Mannose-specific adhesion of 14 E. coli pathovars was measured under flow, using surface plasmon resonance detection on functionalized graphene-coated gold interfaces. Increasing the shear had important differential consequences on bacterial adhesion. Adherent-invasive E. coli, isolated from the feces and biopsies of Crohn's disease patients, consistently changed their adhesion behavior less under shear and displayed lower SPR signals, compared to E. coli opportunistically infecting the urinary tract, intestines or loci of knee and hip prostheses. We exemplified this further with the extreme behaviors of the reference strains UTI89 and LF82. Whereas their FimA major pilins have identical sequences, FimH of LF82 E. coli is marked by the Thr158Pro mutation. Positioned in the inter-domain region known to carry hot spots of mutations in E. coli pathotypes, residue 158 is indicated to play a structural role in the allosteric regulation of type-1 fimbriae-mediated bacterial adhesion.Lire moins >
Langue :
Anglais
Vulgarisation :
Non
Source :
Fichiers
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