Fast Protein Modification in the Nanomolar ...

Document type :
Article dans une revue scientifique
DOI :
10.1002/anie.202204992
PMID :
35557487
Title :
Fast Protein Modification in the Nanomolar Concentration Range Using an Oxalyl Amide as Latent Thioester**
Author(s) :
Snella, Benoît [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Grain, Benjamin [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Vicogne, Jérôme [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Capet, Frédéric [Auteur]
Unité de Catalyse et Chimie du Solide - UMR 8181 [UCCS]
Wiltschi, Birgit [Auteur]
Universität für Bodenkultur Wien = University of Natural Resources and Life [Vienne, Autriche] [BOKU]
Melnyk, Oleg [Auteur] refId
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
AGOURIDAS, Vangelis [Auteur]
Centrale Lille
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Journal title :
Angewandte Chemie International Edition
Pages :
e202204992
Publisher :
Wiley-VCH Verlag
Publication date :
2022-07-18
ISSN :
1433-7851
English keyword(s) :
Latency
N
S-Acyl Shift Systems
Non-Native Ligation
Protein Modification
Thioester
HAL domain(s) :
Chimie/Chimie organique
French abstract :
We show that latent oxalyl thioester surrogates are a powerful means to modify peptides and proteins in highly dilute conditions in purified aqueous media or in mixtures as complex as cell lysates. Designed to be shelf-stable ...
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Language :
Français
Peer reviewed article :
Oui
Audience :
Internationale
Popular science :
Non
Collections :
Source :
Harvested from HAL
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