Differentiation of Crohn’s Disease-Associated ...
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Article dans une revue scientifique
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Titre :
Differentiation of Crohn’s Disease-Associated Isolates from Other Pathogenic Escherichia coli by Fimbrial Adhesion under Shear Force
Auteur(s) :
Szunerits, Sabine [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Zagorodko, Oleksandr [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Dumych, Tetiana [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Chalopin, Thibaut [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Alvarez Dorta, Dimitri [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Barnich, Nicolas [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Larroulet, Iban [Auteur]
Yanguas Serrano, Aritz [Auteur]
Siriwardena, Aloysius [Auteur]
Laboratoire de Glycochimie, des Antimicrobiens et des Agro-ressources - UMR CNRS 7378 [LG2A ]
Pesquera, Amaia [Auteur]
Zurutuza, Amaia [Auteur]
Gouin, Sébastien G. [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Boukherroub, Rabah [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Zagorodko, Oleksandr [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Dumych, Tetiana [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Chalopin, Thibaut [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Alvarez Dorta, Dimitri [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Barnich, Nicolas [Auteur]
Microbes, Intestin, Inflammation et Susceptibilité de l'Hôte [M2iSH]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Larroulet, Iban [Auteur]
Yanguas Serrano, Aritz [Auteur]
Siriwardena, Aloysius [Auteur]
Laboratoire de Glycochimie, des Antimicrobiens et des Agro-ressources - UMR CNRS 7378 [LG2A ]
Pesquera, Amaia [Auteur]
Zurutuza, Amaia [Auteur]
Gouin, Sébastien G. [Auteur]
Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation [CEISAM]
Boukherroub, Rabah [Auteur]
Institut d’Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie - UMR 8520 [IEMN]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Biology
Numéro :
5
Pagination :
14
Date de publication :
2016-04-01
ISSN :
2079-7737
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Surface Plasmon Resonance
shear force
adherent-invasive Escherichia coli
graphene
heptyl α-d-mannose
shear force
adherent-invasive Escherichia coli
graphene
heptyl α-d-mannose
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire
Résumé en anglais : [en]
Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary ...
Lire la suite >Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary interactions between the lectin and the pilin of the two-domain FimH adhesin and transduces allosterically to the mannose-binding pocket of FimH to increase its affinity. Mannose-specific adhesion of 14 E. coli pathovars was measured under flow, using surface plasmon resonance detection on functionalized graphene-coated gold interfaces. Increasing the shear had important differential consequences on bacterial adhesion. Adherent-invasive E. coli, isolated from the feces and biopsies of Crohn’s disease patients, consistently changed their adhesion behavior less under shear and displayed lower SPR signals, compared to E. coli opportunistically infecting the urinary tract, intestines or loci of knee and hip prostheses. We exemplified this further with the extreme behaviors of the reference strains UTI89 and LF82. Whereas their FimA major pilins have identical sequences, FimH of LF82 E. coli is marked by the Thr158Pro mutation. Positioned in the inter-domain region known to carry hot spots of mutations in E. coli pathotypes, residue 158 is indicated to play a structural role in the allosteric regulation of type-1 fimbriae-mediated bacterial adhesion.Lire moins >
Lire la suite >Shear force exerted on uropathogenic Escherichia coli adhering to surfaces makes type-1 fimbriae stretch out like springs to catch on to mannosidic receptors. This mechanism is initiated by a disruption of the quaternary interactions between the lectin and the pilin of the two-domain FimH adhesin and transduces allosterically to the mannose-binding pocket of FimH to increase its affinity. Mannose-specific adhesion of 14 E. coli pathovars was measured under flow, using surface plasmon resonance detection on functionalized graphene-coated gold interfaces. Increasing the shear had important differential consequences on bacterial adhesion. Adherent-invasive E. coli, isolated from the feces and biopsies of Crohn’s disease patients, consistently changed their adhesion behavior less under shear and displayed lower SPR signals, compared to E. coli opportunistically infecting the urinary tract, intestines or loci of knee and hip prostheses. We exemplified this further with the extreme behaviors of the reference strains UTI89 and LF82. Whereas their FimA major pilins have identical sequences, FimH of LF82 E. coli is marked by the Thr158Pro mutation. Positioned in the inter-domain region known to carry hot spots of mutations in E. coli pathotypes, residue 158 is indicated to play a structural role in the allosteric regulation of type-1 fimbriae-mediated bacterial adhesion.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
Institut Catholique Lille
Université de Lille
ISEN
Univ. Valenciennes
CNRS
Centrale Lille
Université de Lille
ISEN
Univ. Valenciennes
CNRS
Centrale Lille
Collections :
Équipe(s) de recherche :
Régulation de la glycosylation terminale
Computational Molecular Systems Biology
Computational Molecular Systems Biology
Date de dépôt :
2020-02-12T15:44:41Z
2021-03-05T10:10:24Z
2021-03-05T10:10:24Z
Fichiers
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