Titre :

NMR and circular dichroism data for domain 2 of the HCV NS5A protein phosphorylated by the Casein Kinase II

Auteur(s) :

Bessa, Luiza M. [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schneider, Robert [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Hanoulle, Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Titre de la revue :

Data in Brief

Numéro :

17

Pagination :

325-333

Date de publication :

2018-04

ISSN :

2352-3409

Mot(s)-clé(s) en anglais :

HCV NS5A
NMR
Phosphorylation
IDP

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

The Hepatitis C Virus (HCV)1 nonstructural 5A protein (NS5A) is a phosphoprotein (Evans et al., 2004; Ross-Thriepland and Harris, 2014) [1], [2] composed of an N-terminal well-structured domain and two C-terminal intrinsically ...
Lire la suite >The Hepatitis C Virus (HCV)1 nonstructural 5A protein (NS5A) is a phosphoprotein (Evans et al., 2004; Ross-Thriepland and Harris, 2014) [1], [2] composed of an N-terminal well-structured domain and two C-terminal intrinsically disordered domains (Moradpour et al., 2007; Bartenschlager et al., 2013; Badillo et al., 2017) [3], [4], [5]. So far, no precise molecular function has been identified for this viral protein (Ross-Thriepland and Harris, 2015) [6] which is required for viral replication (Tellinghuisen et al., 2008) [7]. In this article, we present datasets of NMR and circular dichroism analyses of the domain 2 of the HCV NS5A protein (NS5A-D2) phosphorylated in vitro by the Casein Kinase II (CKII) (Dal Pero et al., 2007; Clemens et al., 2015; Masak et al., 2014; Kim et al., 2014) [8], [9], [10], [11]. We describe the in vitro phosphorylation of the serine 288 (pS288) of NS5A-D2 by CKII and report the circular dichroism spectrum of the phosphorylated domain (NS5-D2_CKII). This data article also contains the 1H, 15N and 13C NMR chemical shift assignments (HN, N, Cα, Cβ and C’) for the phosphorylated NS5A-D2 domain, and an assigned 1H,15N-HSQC spectrum is shown. The NMR data have been acquired on an 800 MHz spectrometer. These NMR data have been used to calculate both the 1H,15N combined chemical shift perturbations (CSP) induced by the phosphorylation of pS288 and the secondary structural propensity (SSP) scores that describe the structural tendencies in this intrinsically disordered domain. The circular dichroism spectrum and the SSP scores of NS5A-D2_CKII have been compared with those of unphosphorylated NS5A-D2 [12,13].Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Projet ANR :

Etude des relations structurales et fonctionnelles entre les protéines NS5A et NS5B du virus de l'hépatite C et la Cyclophiline A humaine.

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

RMN et interactions moléculaires

Date de dépôt :

2020-02-12T15:44:48Z
2021-04-22T13:51:42Z
2021-04-22T13:54:17Z