Titre :

GORAB scaffolds COPI at the trans-Golgi for efficient enzyme recycling and correct protein glycosylation. Nature Communications

Auteur(s) :

Witkos, Tomasz M. [Auteur]
Chan, Wing Lee [Auteur]
Joensuu, Merja [Auteur]
Rhiel, Manuel [Auteur]
Pallister, Ed [Auteur]
Thomas-Oates, Jane [Auteur]
Mould, A. Paul [Auteur]
Mironov, Alex A. [Auteur]
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Morelle, Willy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Ungar, Daniel [Auteur]
Wieland, Felix T. [Auteur]
Jokitalo, Eija [Auteur]
Tassabehji, May [Auteur]
Kornak, Uwe [Auteur]
Lowe, Martin [Auteur]

Titre de la revue :

Nature Communications

Nom court de la revue :

Nat Commun

Numéro :

10

Éditeur :

Nature Publishing Group

Date de publication :

2019-01-10

ISSN :

2041-1723

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Glycobiology
Golgi
Mechanisms of disease

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

COPI is a key mediator of protein trafficking within the secretory pathway. COPI is recruited to the membrane primarily through binding to Arf GTPases, upon which it undergoes assembly to form coated transport intermediates ...
Lire la suite >COPI is a key mediator of protein trafficking within the secretory pathway. COPI is recruited to the membrane primarily through binding to Arf GTPases, upon which it undergoes assembly to form coated transport intermediates responsible for trafficking numerous proteins, including Golgi-resident enzymes. Here, we identify GORAB, the protein mutated in the skin and bone disorder gerodermia osteodysplastica, as a component of the COPI machinery. GORAB forms stable domains at the trans-Golgi that, via interactions with the COPI-binding protein Scyl1, promote COPI recruitment to these domains. Pathogenic GORAB mutations perturb Scyl1 binding or GORAB assembly into domains, indicating the importance of these interactions. Loss of GORAB causes impairment of COPI-mediated retrieval of trans-Golgi enzymes, resulting in a deficit in glycosylation of secretory cargo proteins. Our results therefore identify GORAB as a COPI scaffolding factor, and support the view that defective protein glycosylation is a major disease mechanism in gerodermia osteodysplastica.Lire moins >

Langue :

Anglais

Comité de lecture :

Oui

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Chemical Glycobiology

Date de dépôt :

2020-02-12T15:45:53Z
2020-12-07T13:59:11Z