The endogenous galactofuranosidase GlfH1 ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
The endogenous galactofuranosidase GlfH1 hydrolyzes mycobacterial arabinogalactan
Auteur(s) :
Shen, Lin [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Viljoen, Albertus [Auteur]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Villaume, Sydney [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Joe, Maju [Auteur]
University of Alberta
Halloum, Iman [Auteur]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Chêne, Loïc [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Mery, Alexandre [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fabre, Emeline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Takegawa, Kaoru [Auteur]
Kyushu University
Lowary, Todd L. [Auteur]
University of Alberta
Vincent, Stéphane P. [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Kremer, Laurent [Auteur]
Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale [INSERM]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mariller, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Viljoen, Albertus [Auteur]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Villaume, Sydney [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Joe, Maju [Auteur]
University of Alberta
Halloum, Iman [Auteur]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Chêne, Loïc [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Mery, Alexandre [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fabre, Emeline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Takegawa, Kaoru [Auteur]
Kyushu University
Lowary, Todd L. [Auteur]
University of Alberta
Vincent, Stéphane P. [Auteur]
Université de Namur [Namur] [UNamur]
Kremer, Laurent [Auteur]
Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale [INSERM]
Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier [IRIM]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mariller, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Journal of Biological Chemistry
Nom court de la revue :
J. Biol. Chem.
Numéro :
295
Pagination :
5110-5123
Éditeur :
American Society for Biochemistry & Molecular Biology (ASBMB)
Date de publication :
2020-02-27
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Mycobacterium tuberculosis
mycobacteria
polysaccharide
glycosidas
galactofuranose
arabinogalactan
catabolism
cell envelope
galactofuranosidase
Rv3096
mycobacteria
polysaccharide
glycosidas
galactofuranose
arabinogalactan
catabolism
cell envelope
galactofuranosidase
Rv3096
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Despite impressive progress made over the past 20 years in our understanding of mycolylarabinogalactan-peptidoglycan (mAGP) biogenesis, the mechanisms by which the tubercle bacillus Mycobacterium tuberculosis adapts its ...
Lire la suite >Despite impressive progress made over the past 20 years in our understanding of mycolylarabinogalactan-peptidoglycan (mAGP) biogenesis, the mechanisms by which the tubercle bacillus Mycobacterium tuberculosis adapts its cell wall structure and composition to various environmental conditions, especially during infection, remain poorly understood. Being the central portion of the mAGP complex, arabinogalactan (AG) is believed to be the constituent of the mycobacterial cell envelope that undergoes the least structural changes, but no reports exist supporting this assumption. Herein, using recombinantly expressed mycobacterial protein, bioinformatics analyses, and kinetic and biochemical assays, we demonstrate that the AG can be remodeled by a mycobacterial endogenous enzyme. In particular, we found that the mycobacterial GlfH1 (Rv3096) protein exhibits exo-β-d-galactofuranose hydrolase activity and is capable of hydrolyzing the galactan chain of AG by recurrent cleavage of the terminal β-(1,5) and β-(1,6)-Galf linkages. The characterization of this galactosidase represents a first step toward understanding the remodeling of mycobacterial AG.Lire moins >
Lire la suite >Despite impressive progress made over the past 20 years in our understanding of mycolylarabinogalactan-peptidoglycan (mAGP) biogenesis, the mechanisms by which the tubercle bacillus Mycobacterium tuberculosis adapts its cell wall structure and composition to various environmental conditions, especially during infection, remain poorly understood. Being the central portion of the mAGP complex, arabinogalactan (AG) is believed to be the constituent of the mycobacterial cell envelope that undergoes the least structural changes, but no reports exist supporting this assumption. Herein, using recombinantly expressed mycobacterial protein, bioinformatics analyses, and kinetic and biochemical assays, we demonstrate that the AG can be remodeled by a mycobacterial endogenous enzyme. In particular, we found that the mycobacterial GlfH1 (Rv3096) protein exhibits exo-β-d-galactofuranose hydrolase activity and is capable of hydrolyzing the galactan chain of AG by recurrent cleavage of the terminal β-(1,5) and β-(1,6)-Galf linkages. The characterization of this galactosidase represents a first step toward understanding the remodeling of mycobacterial AG.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Université de Lille
CNRS
CNRS
Équipe(s) de recherche :
Glycobiologie structurale des interactions hôtes-pathogènes
Date de dépôt :
2020-11-23T12:18:29Z
2020-11-23T16:28:32Z
2020-11-23T16:28:32Z
Fichiers
- P20.23 The endogenous galactofuranosidase.pdf
- Version soumise (preprint)
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