Cyclin D1 Stability Is Partly Controlled ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
Cyclin D1 Stability Is Partly Controlled by O-GlcNAcylation
Auteur(s) :
Masclef, Louis [Auteur]
Dehennaut, Vanessa [Auteur]
Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées (M3T) - UMR 8161
Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées - UMR 8161 [M3T]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Leturcq, Maïté [Auteur]
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dehennaut, Vanessa [Auteur]

Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées (M3T) - UMR 8161
Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées - UMR 8161 [M3T]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Leturcq, Maïté [Auteur]
Lefebvre, Tony [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Frontiers in Endocrinology
Nom court de la revue :
Front. Endocrinol.
Numéro :
10
Éditeur :
Frontiers Media SA
Date de publication :
2019-02-22
ISSN :
1664-2392
Mot(s)-clé(s) en anglais :
cyclin D
O-GlcNAc
stability
ubiquitination
cell cycle
O-GlcNAc
stability
ubiquitination
cell cycle
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Cyclin D1 is the regulatory partner of the cyclin-dependentkinases (CDKs) CDK4 orCDK6. Once associated and activated, the cyclin D1/CDK complexes drive the cellcycle entry and G1 phase progression in response to extracellular ...
Lire la suite >Cyclin D1 is the regulatory partner of the cyclin-dependentkinases (CDKs) CDK4 orCDK6. Once associated and activated, the cyclin D1/CDK complexes drive the cellcycle entry and G1 phase progression in response to extracellular signals. To ensure theirtimely and accurate activation during cell cycle progression, cyclin D1 turnover is finelycontrolled by phosphorylation and ubiquitination. Here weshow that the dynamic andreversibleO-linkedβ-N-Acetyl-glucosaminylation (O-GlcNAcylation) regulates also cyclinD1 half-life. HighO-GlcNAc levels increase the stability of cyclin D1, while reduction ofO-GlcNAcylation strongly decreases it. Moreover, elevation ofO-GlcNAc levels throughO-GlcNAcase (OGA) inhibition significantly slows down the ubiquitination of cyclin D1.Finally, biochemical and cell imaging experiments in humancancer cells reveal that theO-GlcNAc transferase (OGT) binds to and glycosylates cyclinD1. We conclude thatO-GlcNAcylation promotes the stability of cyclin D1 throughmodulating its ubiquitination.Lire moins >
Lire la suite >Cyclin D1 is the regulatory partner of the cyclin-dependentkinases (CDKs) CDK4 orCDK6. Once associated and activated, the cyclin D1/CDK complexes drive the cellcycle entry and G1 phase progression in response to extracellular signals. To ensure theirtimely and accurate activation during cell cycle progression, cyclin D1 turnover is finelycontrolled by phosphorylation and ubiquitination. Here weshow that the dynamic andreversibleO-linkedβ-N-Acetyl-glucosaminylation (O-GlcNAcylation) regulates also cyclinD1 half-life. HighO-GlcNAc levels increase the stability of cyclin D1, while reduction ofO-GlcNAcylation strongly decreases it. Moreover, elevation ofO-GlcNAc levels throughO-GlcNAcase (OGA) inhibition significantly slows down the ubiquitination of cyclin D1.Finally, biochemical and cell imaging experiments in humancancer cells reveal that theO-GlcNAc transferase (OGT) binds to and glycosylates cyclinD1. We conclude thatO-GlcNAcylation promotes the stability of cyclin D1 throughmodulating its ubiquitination.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Université de Lille
CNRS
CNRS
Équipe(s) de recherche :
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Date de dépôt :
2020-12-07T10:32:50Z
2020-12-07T17:58:14Z
2020-12-07T17:58:14Z
Fichiers
- P19.04 Masclef_et_al FrontEndo 2019.pdf
- Version éditeur
- Accès libre
- Accéder au document