Title :

Probing the CMP-Sialic Acid Donor Specificity of Two Human β-d-Galactoside Sialyltransferases (ST3Gal I and ST6Gal I) Selectively Acting on O- and N-Glycosylproteins

Author(s) :

Noël, Maxence [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Gilormini, Pierre-André [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Yamakawa, Nao [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Vicogne, Dorothee [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Lion, Cédric [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]

Journal title :

Chembiochem. A European Journal of Chemical Biology

Abbreviated title :

Chembiochem

Volume number :

18

Pages :

1251-1259

Publication date :

2017-07-04

ISSN :

1439-7633

English keyword(s) :

Gene Expression
Cytidine Monophosphate
Cytidine Monophosphate N-Acetylneuraminic Acid
Humans
Glycoprotein
Substrate Specificity
Glycosylation
Neisseria meningitidis
Sialyltransferase
Recombinant Proteins
selective exo enzymatic labeling
Bacterial Proteins
N-Acylneuraminate Cytidylyltransferase
Sialic Acid
sialylation
glycoengineering
Glycolipids
HEK293 Cells
Cloning, Molecular
Kinetics
Polysaccharide
CMP-sialic acid
Antigens, CD

HAL domain(s) :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

English abstract : [en]

Sialylation of glycoproteins and glycolipids is catalyzed by sialyltransferases in the Golgi of mammalian cells, whereby sialic acid residues are added at the nonreducing ends of oligosaccharides. Because sialylated glycans ...
Show more >Sialylation of glycoproteins and glycolipids is catalyzed by sialyltransferases in the Golgi of mammalian cells, whereby sialic acid residues are added at the nonreducing ends of oligosaccharides. Because sialylated glycans play critical roles in a number of human physio-pathological processes, the past two decades have witnessed the development of modified sialic acid derivatives for a better understanding of sialic acid biology and for the development of new therapeutic targets. However, nothing is known about how individual mammalian sialyltransferases tolerate and behave towards these unnatural CMP-sialic acid donors. In this study, we devised several approaches to investigate the donor specificity of the human β-d-galactoside sialyltransferases ST6Gal I and ST3Gal I by using two CMP-sialic acids: CMP-Neu5Ac, and CMP-Neu5N-(4pentynoyl)neuraminic acid (CMP-SiaNAl), an unnatural CMP-sialic acid donor with an extended and functionalized N-acyl moiety.Show less >

Language :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Administrative institution(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Research team(s) :

Régulation de la glycosylation terminale
Chemical Glycobiology

Submission date :

2020-02-12T15:11:13Z
2021-03-10T10:12:19Z