Probing the CMP-Sialic Acid Donor Specificity ...
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Article dans une revue scientifique
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Titre :
Probing the CMP-Sialic Acid Donor Specificity of Two Human β-d-Galactoside Sialyltransferases (ST3Gal I and ST6Gal I) Selectively Acting on O- and N-Glycosylproteins
Auteur(s) :
Noël, Maxence [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Gilormini, Pierre-André [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Yamakawa, Nao [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Vicogne, Dorothee [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Lion, Cédric [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Gilormini, Pierre-André [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Yamakawa, Nao [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Vicogne, Dorothee [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Lion, Cédric [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Chembiochem. A European Journal of Chemical Biology
Nom court de la revue :
Chembiochem
Numéro :
18
Pagination :
1251-1259
Date de publication :
2017-07-04
ISSN :
1439-7633
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Gene Expression
Cytidine Monophosphate
Cytidine Monophosphate N-Acetylneuraminic Acid
Humans
Glycoprotein
Substrate Specificity
Glycosylation
Neisseria meningitidis
Sialyltransferase
Recombinant Proteins
selective exo enzymatic labeling
Bacterial Proteins
N-Acylneuraminate Cytidylyltransferase
Sialic Acid
sialylation
glycoengineering
Glycolipids
HEK293 Cells
Cloning, Molecular
Kinetics
Polysaccharide
CMP-sialic acid
Antigens, CD
Cytidine Monophosphate
Cytidine Monophosphate N-Acetylneuraminic Acid
Humans
Glycoprotein
Substrate Specificity
Glycosylation
Neisseria meningitidis
Sialyltransferase
Recombinant Proteins
selective exo enzymatic labeling
Bacterial Proteins
N-Acylneuraminate Cytidylyltransferase
Sialic Acid
sialylation
glycoengineering
Glycolipids
HEK293 Cells
Cloning, Molecular
Kinetics
Polysaccharide
CMP-sialic acid
Antigens, CD
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Sialylation of glycoproteins and glycolipids is catalyzed by sialyltransferases in the Golgi of mammalian cells, whereby sialic acid residues are added at the nonreducing ends of oligosaccharides. Because sialylated glycans ...
Lire la suite >Sialylation of glycoproteins and glycolipids is catalyzed by sialyltransferases in the Golgi of mammalian cells, whereby sialic acid residues are added at the nonreducing ends of oligosaccharides. Because sialylated glycans play critical roles in a number of human physio-pathological processes, the past two decades have witnessed the development of modified sialic acid derivatives for a better understanding of sialic acid biology and for the development of new therapeutic targets. However, nothing is known about how individual mammalian sialyltransferases tolerate and behave towards these unnatural CMP-sialic acid donors. In this study, we devised several approaches to investigate the donor specificity of the human β-d-galactoside sialyltransferases ST6Gal I and ST3Gal I by using two CMP-sialic acids: CMP-Neu5Ac, and CMP-Neu5N-(4pentynoyl)neuraminic acid (CMP-SiaNAl), an unnatural CMP-sialic acid donor with an extended and functionalized N-acyl moiety.Lire moins >
Lire la suite >Sialylation of glycoproteins and glycolipids is catalyzed by sialyltransferases in the Golgi of mammalian cells, whereby sialic acid residues are added at the nonreducing ends of oligosaccharides. Because sialylated glycans play critical roles in a number of human physio-pathological processes, the past two decades have witnessed the development of modified sialic acid derivatives for a better understanding of sialic acid biology and for the development of new therapeutic targets. However, nothing is known about how individual mammalian sialyltransferases tolerate and behave towards these unnatural CMP-sialic acid donors. In this study, we devised several approaches to investigate the donor specificity of the human β-d-galactoside sialyltransferases ST6Gal I and ST3Gal I by using two CMP-sialic acids: CMP-Neu5Ac, and CMP-Neu5N-(4pentynoyl)neuraminic acid (CMP-SiaNAl), an unnatural CMP-sialic acid donor with an extended and functionalized N-acyl moiety.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Régulation de la glycosylation terminale
Chemical Glycobiology
Chemical Glycobiology
Date de dépôt :
2020-02-12T15:11:13Z
2021-03-10T10:12:19Z
2021-03-10T10:12:19Z
Fichiers
- cbic.201700024.pdf
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