Structural basis for haem piracy from host haemopexin by Haemophilus influenzae

Zambolin, Silvia; Clantin, Bernard; Chami, Mohamed; Hoos, Sylviane; Haouz, Ahmed; Villeret, Vincent; Delepelaire, Philippe

Type de document :

Article dans une revue scientifique

DOI :

10.1038/ncomms11590

PMID :

27188378

URL permanente :

http://hdl.handle.net/20.500.12210/18303

Titre :

Structural basis for haem piracy from host haemopexin by Haemophilus influenzae

Auteur(s) :

Zambolin, Silvia [Auteur]
Laboratoire de biologie physico-chimique des protéines membranaires [LBPC-PM (UMR_7099)]
Clantin, Bernard [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Chami, Mohamed [Auteur]
Center for Cellular Imaging and Nanoanalytics
Hoos, Sylviane [Auteur]
Biophysique Moléculaire (Plate-forme)
Haouz, Ahmed [Auteur]

Villeret, Vincent [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Delepelaire, Philippe [Auteur]
Laboratoire de biologie physico-chimique des protéines membranaires [LBPC-PM (UMR_7099)]

Titre de la revue :

Nature communications

Nom court de la revue :

Nat Commun

Numéro :

Pagination :

11590

Date de publication :

2016-05-18

ISSN :

2041-1723

Mot(s)-clé(s) en anglais :

blood proteins

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

Haemophilus influenzae is an obligate human commensal/pathogen that requires haem for survival and can acquire it from several host haemoproteins, including haemopexin. The haem transport system from haem-haemopexin consists ...
Lire la suite >Haemophilus influenzae is an obligate human commensal/pathogen that requires haem for survival and can acquire it from several host haemoproteins, including haemopexin. The haem transport system from haem-haemopexin consists of HxuC, a haem receptor, and the two-partner-secretion system HxuB/HxuA. HxuA, which is exposed at the cell surface, is strictly required for haem acquisition from haemopexin. HxuA forms complexes with haem-haemopexin, leading to haem release and its capture by HxuC. The key question is how HxuA liberates haem from haemopexin. Here, we solve crystal structures of HxuA alone, and HxuA in complex with the N-terminal domain of haemopexin. A rational basis for the release of haem from haem-haemopexin is derived from both in vivo and in vitro studies. HxuA acts as a wedge that destabilizes the two-domains structure of haemopexin with a mobile loop on HxuA that favours haem ejection by redirecting key residues in the haem-binding pocket of haemopexin.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Projet ANR :

Hème et porphyrine chez des bactéries modèle: des fonctions aux mécanismes

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Biologie structurale et intégrative

Date de dépôt :

2020-02-12T15:11:26Z
2021-03-26T09:50:55Z
2021-03-26T09:52:04Z

Fichiers

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