Titre :

1H, 15N and 13C assignments of the N-terminal domain of the Mediator complex subunit MED26

Auteur(s) :

Peruzzini, Riccardo [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lens, Zoe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Verger, Alexis [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dewitte, Frederique [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ferreira, Elisabeth [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
baert, jean-luc [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Villeret, Vincent [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

Biomolecular NMR assignments

Nom court de la revue :

Biomol NMR Assign

Numéro :

10

Pagination :

233-236

Date de publication :

2016-04

ISSN :

1874-270X

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Amino Acid Sequence
Protein Subunits
Protein Structure, Secondary
Protein Domains
Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular
Mediator Complex
Transcriptional regulation
Protein–protein interaction
NMR resonance assignment

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

MED26 is a subunit of the Mediator, a very large complex involved in regulation of gene transcription by RNA Polymerase II. MED26 regulates the switch between initiation and elongation phases of the transcription. This ...
Lire la suite >MED26 is a subunit of the Mediator, a very large complex involved in regulation of gene transcription by RNA Polymerase II. MED26 regulates the switch between initiation and elongation phases of the transcription. This function requires interaction of its N-terminal domain (NTD) with several protein partners implicated in transcriptional regulation. Molecular details of the structure and interaction mode of MED26 NTD would improve understanding of this complex regulation. As a first step towards structural characterization, sequence specific (1)H, (13)C and (15)N assignments for MED26 NTD was performed based on Nuclear Magnetic Resonance spectroscopy. TALOS+ analysis of the chemical shifts data revealed a domain solely composed of helices. Assignments will be further used to solve NMR structure and dynamics of MED26 NTD and investigate the molecular details of its interaction with protein partners.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

RMN et interactions moléculaires
Biologie structurale et intégrative

Date de dépôt :

2020-02-12T15:11:26Z
2021-04-21T07:14:33Z