Titre :

Characterization of ERM transactivation domain binding to the ACID/PTOV domain of the Mediator subunit MED25

Auteur(s) :

Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Verger, Alexis [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
baert, jean-luc [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Rucktooa, Prakash [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dewitte, Frederique [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ferreira, Elisabeth [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lens, Zoe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Villeret, Vincent [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Monte, Didier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

Nucleic acids research

Nom court de la revue :

Nucleic Acids Res.

Numéro :

43

Pagination :

7110-7121

Date de publication :

2015-08-18

ISSN :

1362-4962

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Trans-Activators
Protein Binding
Models, Molecular
Transcription Factors
Protein Interaction Domains and Motifs
Mutation
Mediator Complex
DNA-Binding Proteins

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

The N-terminal acidic transactivation domain (TAD) of ERM/ETV5 (ERM38-68), a PEA3 group member of Ets-related transcription factors, directly interacts with the ACID/PTOV domain of the Mediator complex subunit MED25. ...
Lire la suite >The N-terminal acidic transactivation domain (TAD) of ERM/ETV5 (ERM38-68), a PEA3 group member of Ets-related transcription factors, directly interacts with the ACID/PTOV domain of the Mediator complex subunit MED25. Molecular details of this interaction were investigated using nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. The TAD is disordered in solution but has a propensity to adopt local transient secondary structure. We show that it folds upon binding to MED25 and that the resulting ERM-MED25 complex displays characteristics of a fuzzy complex. Mutational analysis further reveals that two aromatic residues in the ERM TAD (F47 and W57) are involved in the binding to MED25 and participate in the ability of ERM TAD to activate transcription. Mutation of a key residue Q451 in the VP16 H1 binding pocket of MED25 affects the binding of ERM. Furthermore, competition experiments show that ERM and VP16 H1 share a common binding interface on MED25. NMR data confirms the occupancy of this binding pocket by ERM TAD. Based on these experimental data, a structural model of a functional interaction is proposed. This study provides mechanistic insights into the Mediator-transactivator interactions.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Projet Européen :

A worldwide e-Infrastructure for NMR and structural biology

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

RMN et interactions moléculaires
Biologie structurale et intégrative

Date de dépôt :

2020-02-12T15:11:31Z
2021-04-21T07:01:33Z
2021-04-21T07:04:38Z