Detection and identification of O-GlcNAcylated ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
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PMID :
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Titre :
Detection and identification of O-GlcNAcylated proteins by proteomic approaches
Auteur(s) :
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Belkoura, Ikram [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guinez, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Baldini, Steffi F. [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Leturcq, Maïté [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mir, Anne-Marie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Steenackers, Agata [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dehennaut, Vanessa [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Pierce, Annick [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Belkoura, Ikram [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guinez, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Baldini, Steffi F. [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Leturcq, Maïté [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mir, Anne-Marie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Steenackers, Agata [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dehennaut, Vanessa [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Pierce, Annick [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Proteomics
Nom court de la revue :
Proteomics
Numéro :
15
Pagination :
1039-1050
Date de publication :
2015-03
ISSN :
1615-9861
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Post-translational modification
Cell Line
Humans
Glycoprotein
Rats
Acetylglucosamine
Glycosylation
Site mapping
O-GlcNAcome
Tandem Mass Spectrometry
Glycoproteomics
Animals
Mass Spectrometry
Proteomics
O-GlcNAcylation
Mice
Protein Processing, Post-Translational
Cell Line
Humans
Glycoprotein
Rats
Acetylglucosamine
Glycosylation
Site mapping
O-GlcNAcome
Tandem Mass Spectrometry
Glycoproteomics
Animals
Mass Spectrometry
Proteomics
O-GlcNAcylation
Mice
Protein Processing, Post-Translational
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
O-GlcNAcylation (O-linked beta-N-acetylglucosaminylation) is a widespread PTM confined within the nuclear, the cytosolic, and the mitochondrial compartments of eukaryotes. Recently, O-GlcNAcylation has been also detected ...
Lire la suite >O-GlcNAcylation (O-linked beta-N-acetylglucosaminylation) is a widespread PTM confined within the nuclear, the cytosolic, and the mitochondrial compartments of eukaryotes. Recently, O-GlcNAcylation has been also detected in the close vicinity of plasma membranes particularly in lipid microdomains. The detection of this PTM can be easily done if appropriate controls and precautions are taken using a wide variety of tools including lectins, antibodies, or click-chemistry-based methods. In contrast, the identification of the proteins bearing O-GlcNAc moieties and the localization of the precise sites of O-GlcNAcylation remain challenging. This is due to the lability of the glycosidic bond between hydroxyl group of serine or threonine and N-acetylglucosamine using conventional fragmentation techniques such as CID. To tentatively overcome this technical limitation, electron-capture dissociation, or electron-transfer dissociation MS/MS are now used. Thanks to these breakthroughs, a large number of O-GlcNAc sites have been identified to date but these methodologies remain far from being used in routine.Lire moins >
Lire la suite >O-GlcNAcylation (O-linked beta-N-acetylglucosaminylation) is a widespread PTM confined within the nuclear, the cytosolic, and the mitochondrial compartments of eukaryotes. Recently, O-GlcNAcylation has been also detected in the close vicinity of plasma membranes particularly in lipid microdomains. The detection of this PTM can be easily done if appropriate controls and precautions are taken using a wide variety of tools including lectins, antibodies, or click-chemistry-based methods. In contrast, the identification of the proteins bearing O-GlcNAc moieties and the localization of the precise sites of O-GlcNAcylation remain challenging. This is due to the lability of the glycosidic bond between hydroxyl group of serine or threonine and N-acetylglucosamine using conventional fragmentation techniques such as CID. To tentatively overcome this technical limitation, electron-capture dissociation, or electron-transfer dissociation MS/MS are now used. Thanks to these breakthroughs, a large number of O-GlcNAc sites have been identified to date but these methodologies remain far from being used in routine.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Collections :
Équipe(s) de recherche :
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Date de dépôt :
2020-02-12T15:11:52Z
2021-03-18T12:16:27Z
2021-03-18T12:16:27Z