Antibodies and activity measurements for ...
Type de document :
Partie d'ouvrage: Chapitre
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Titre :
Antibodies and activity measurements for the detection of O-GlcNAc transferase and assay of its substrate, UDP-GlcNAc
Auteur(s) :
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Drougat, Ludivine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Olivier-Van Stichelen, Stéphanie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Michalski, Jean-Claude [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Drougat, Ludivine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Olivier-Van Stichelen, Stéphanie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Michalski, Jean-Claude [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Éditeur(s) ou directeur(s) scientifique(s) :
Brockhausen, Inka
Titre de l’ouvrage :
Glycosyltransferases : Methods and Protocols
Numéro :
1022
Pagination :
147-159
Éditeur :
Springer
Date de publication :
2013
ISBN :
978-1-62703-465-4
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Animals
Immunoprecipitation
Humans
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
Silver Staining
Uridine Diphosphate
Fluorescent Antibody Technique
Antibodies
Acetylglucosamine
Enzyme Assays
N-Acetylglucosaminyltransferases
Blotting, Western
Immunoprecipitation
Humans
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
Silver Staining
Uridine Diphosphate
Fluorescent Antibody Technique
Antibodies
Acetylglucosamine
Enzyme Assays
N-Acetylglucosaminyltransferases
Blotting, Western
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Since the discovery of O-GlcNAc modification (O-GlcNAcylation) 20 years ago, much attention has been given to OGT (O-GlcNAc transferase), the unique enzyme responsible for the nuclear and cytosolic O-GlcNAcylation processes. ...
Lire la suite >Since the discovery of O-GlcNAc modification (O-GlcNAcylation) 20 years ago, much attention has been given to OGT (O-GlcNAc transferase), the unique enzyme responsible for the nuclear and cytosolic O-GlcNAcylation processes. This review focuses on protocols that are routinely used to analyze OGT expression and activity. First are detailed techniques using rabbit polyclonal anti-OGT antibodies, namely, Western blot, (co-)immunoprecipitation, and immunofluorescence. We also describe the measurement of OGT activity by using synthetic peptides as acceptors and radiolabeled UDP-GlcNAc. Finally, a sensitive HPAEC-based technique to measure the cellular content of UDP-GlcNAc, the donor substrate of OGT, is described in detail.Lire moins >
Lire la suite >Since the discovery of O-GlcNAc modification (O-GlcNAcylation) 20 years ago, much attention has been given to OGT (O-GlcNAc transferase), the unique enzyme responsible for the nuclear and cytosolic O-GlcNAcylation processes. This review focuses on protocols that are routinely used to analyze OGT expression and activity. First are detailed techniques using rabbit polyclonal anti-OGT antibodies, namely, Western blot, (co-)immunoprecipitation, and immunofluorescence. We also describe the measurement of OGT activity by using synthetic peptides as acceptors and radiolabeled UDP-GlcNAc. Finally, a sensitive HPAEC-based technique to measure the cellular content of UDP-GlcNAc, the donor substrate of OGT, is described in detail.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Date de dépôt :
2020-02-12T15:11:53Z
2021-03-18T12:51:43Z
2021-03-18T12:51:43Z