Titre :

Manganese-induced turnover of TMEM165

Auteur(s) :

Potelle, Sven [Auteur]
Dulary, Eudoxie [Auteur]
Climer, Leslie [Auteur]
Duvet, Sandrine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Morelle, Willy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Vicogne, Dorothee [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lebredonchel, Elodie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Houdou, Marine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Spriet, Corentin [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Krzewinski, Marie-Ange [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Péanne, Romain [Auteur]
Klein, Andre [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
De Bettignies, Geoffroy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Morsomme, Pierre [Auteur]
Matthijs, Gert [Auteur]
Marquardt, Thorsten [Auteur]
Lupashin, Vladimir [Auteur]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

The Biochemical Journal

Nom court de la revue :

Biochem. J.

Numéro :

474

Pagination :

1481-1493

Date de publication :

2017

ISSN :

1470-8728

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Amino Acid Sequence
Humans
Lysosomes
Glycosylation
Calcium-Transporting ATPases
Blotting, Western
Amino Acid Motifs
Gene Knockdown Techniques
TMEM165
Dose-Response Relationship, Drug
Microscopy, Confocal
Golgi Apparatus
Proteolysis
Congenital Disorders of Glycosylation
HEK293 Cells
Membrane Protein
HeLa Cells
Mutation
Glutamates
Manganese

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

TMEM165 deficiencies lead to one of the congenital disorders of glycosylation (CDG), a group of inherited diseases where the glycosylation process is altered. We recently demonstrated that the Golgi glycosylation defect ...
Lire la suite >TMEM165 deficiencies lead to one of the congenital disorders of glycosylation (CDG), a group of inherited diseases where the glycosylation process is altered. We recently demonstrated that the Golgi glycosylation defect due to TMEM165 deficiency resulted from a Golgi manganese homeostasis defect and that Mn2+ supplementation was sufficient to rescue normal glycosylation. In the present paper, we highlight TMEM165 as a novel Golgi protein sensitive to manganese. When cells were exposed to high Mn2+ concentrations, TMEM165 was degraded in lysosomes. Remarkably, while the variant R126H was sensitive upon manganese exposure, the variant E108G, recently identified in a novel TMEM165-CDG patient, was found to be insensitive. We also showed that the E108G mutation did not abolish the function of TMEM165 in Golgi glycosylation. Altogether, the present study identified the Golgi protein TMEM165 as a novel Mn2+-sensitive protein in mammalian cells and pointed to the crucial importance of the glutamic acid (E108) in the cytosolic ELGDK motif in Mn2+-induced degradation of TMEM165.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées

Date de dépôt :

2020-02-12T15:11:56Z
2021-06-10T16:28:45Z