Mutations in TRAPPC11 are associated with ...
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Article dans une revue scientifique
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Titre :
Mutations in TRAPPC11 are associated with a congenital disorder of glycosylation
Auteur(s) :
Matalonga, Leslie [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Bravo, Miren [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Serra-Peinado, Carla [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
García-Pelegrí, Elisabeth [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Ugarteburu, Olatz [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Vidal, Silvia [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Llambrich, Maria [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Quintana, Ester [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Fuster-Jorge, Pedro [Auteur]
Gonzalez-Bravo, Maria Nieves [Auteur]
Beltran, Sergi [Auteur]
Centro Nacional de Analisis Genomico [Barcelona] [CNAG]
Dopazo, Joaquin [Auteur]
Garcia-Garcia, Francisco [Auteur]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Matthijs, Gert [Auteur]
Center for Human Genetics, University of Leuven School of Medicine
Mills, Philippa [Auteur]
Institute of Child Health [London]
Ribes, Antonia [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Egea, Gustavo [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Briones, Paz [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Tort, Frederic [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Girós, Marisa [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Bravo, Miren [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Serra-Peinado, Carla [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
García-Pelegrí, Elisabeth [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Ugarteburu, Olatz [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Vidal, Silvia [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Llambrich, Maria [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Quintana, Ester [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Fuster-Jorge, Pedro [Auteur]
Gonzalez-Bravo, Maria Nieves [Auteur]
Beltran, Sergi [Auteur]
Centro Nacional de Analisis Genomico [Barcelona] [CNAG]
Dopazo, Joaquin [Auteur]
Garcia-Garcia, Francisco [Auteur]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Matthijs, Gert [Auteur]
Center for Human Genetics, University of Leuven School of Medicine
Mills, Philippa [Auteur]
Institute of Child Health [London]
Ribes, Antonia [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Egea, Gustavo [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Briones, Paz [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Tort, Frederic [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Girós, Marisa [Auteur]
Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer [IDIBAPS]
Titre de la revue :
Human mutation
Nom court de la revue :
Hum. Mutat.
Numéro :
38
Pagination :
148-151
Date de publication :
2017-02
ISSN :
1098-1004
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Brain
Humans
CDG
Abnormalities, Multiple
Male
Genotype
Endoplasmic Reticulum
Whole Genome Sequencing
Magnetic Resonance Imaging
Phenotype
Congenital Disorders of Glycosylation
Alleles
TRAPPC11
Golgi
Mutation
Amino Acid Substitution
vesicle trafficking
Vesicular Transport Proteins
Humans
CDG
Abnormalities, Multiple
Male
Genotype
Endoplasmic Reticulum
Whole Genome Sequencing
Magnetic Resonance Imaging
Phenotype
Congenital Disorders of Glycosylation
Alleles
TRAPPC11
Golgi
Mutation
Amino Acid Substitution
vesicle trafficking
Vesicular Transport Proteins
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Congenital disorders of glycosylation (CDG) are a heterogeneous and rapidly growing group of diseases caused by abnormal glycosylation of proteins and/or lipids. Mutations in genes involved in the homeostasis of the ...
Lire la suite >Congenital disorders of glycosylation (CDG) are a heterogeneous and rapidly growing group of diseases caused by abnormal glycosylation of proteins and/or lipids. Mutations in genes involved in the homeostasis of the endoplasmic reticulum (ER), the Golgi apparatus (GA), and the vesicular trafficking from the ER to the ER-Golgi intermediate compartment (ERGIC) have been found to be associated with CDG. Here, we report a patient with defects in both N- and O-glycosylation combined with a delayed vesicular transport in the GA due to mutations in TRAPPC11, a subunit of the TRAPPIII complex. TRAPPIII is implicated in the anterograde transport from the ER to the ERGIC as well as in the vesicle export from the GA. This report expands the spectrum of genetic alterations associated with CDG, providing new insights for the diagnosis and the understanding of the physiopathological mechanisms underlying glycosylation disorders.Lire moins >
Lire la suite >Congenital disorders of glycosylation (CDG) are a heterogeneous and rapidly growing group of diseases caused by abnormal glycosylation of proteins and/or lipids. Mutations in genes involved in the homeostasis of the endoplasmic reticulum (ER), the Golgi apparatus (GA), and the vesicular trafficking from the ER to the ER-Golgi intermediate compartment (ERGIC) have been found to be associated with CDG. Here, we report a patient with defects in both N- and O-glycosylation combined with a delayed vesicular transport in the GA due to mutations in TRAPPC11, a subunit of the TRAPPIII complex. TRAPPIII is implicated in the anterograde transport from the ER to the ERGIC as well as in the vesicle export from the GA. This report expands the spectrum of genetic alterations associated with CDG, providing new insights for the diagnosis and the understanding of the physiopathological mechanisms underlying glycosylation disorders.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Date de dépôt :
2020-02-12T15:11:57Z
2021-07-13T06:53:06Z
2021-07-13T06:53:06Z