TNF induces the expression of the ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
TNF induces the expression of the sialyltransferase ST3Gal IV in human bronchial mucosa via MSK1/2 protein kinases and increases FliD/sialyl-Lewis x -mediated adhesion of Pseudomonas aeruginosa
Auteur(s) :
Colomb, Florent [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Vidal, Olivier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bobowski-Gerard, Marie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Krzewinski, Marie-Ange [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mensier, Eric [Auteur]
Jaillard, Sophie [Auteur]
Lafitte, Jean-Jacques [Auteur]
Centre Hospitalier Régional Universitaire [CHU Lille] [CHRU Lille]
Delannoy, Philippe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Vidal, Olivier [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bobowski-Gerard, Marie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Krzewinski, Marie-Ange [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mensier, Eric [Auteur]
Jaillard, Sophie [Auteur]
Lafitte, Jean-Jacques [Auteur]
Centre Hospitalier Régional Universitaire [CHU Lille] [CHRU Lille]
Delannoy, Philippe [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Groux, Sophie [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
The Biochemical Journal
Numéro :
457
Pagination :
79-87
Date de publication :
2014-01-01
ISSN :
0264-6021, 1470-8728
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Up-Regulation
Humans
Oligosaccharide
Bronchi
Respiratory Mucosa
Sialyltransferase
Tumor Necrosis Factor-alpha
Bacterial Proteins
Bacterial Adhesion
Gene Expression Regulation, Enzymologic
Pseudomonas aeruginosa
Tumor Cells, Cultured
Ribosomal Protein S6 Kinases, 90-kDa
Humans
Oligosaccharide
Bronchi
Respiratory Mucosa
Sialyltransferase
Tumor Necrosis Factor-alpha
Bacterial Proteins
Bacterial Adhesion
Gene Expression Regulation, Enzymologic
Pseudomonas aeruginosa
Tumor Cells, Cultured
Ribosomal Protein S6 Kinases, 90-kDa
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
We have shown previously that the pro-inflammatory cytokine TNF (tumour necrosis factor) could drive sLex (sialyl-Lewisx) biosynthesis through the up-regulation of the BX transcript isoform of the ST3GAL4 (ST3 β-galactoside ...
Lire la suite >We have shown previously that the pro-inflammatory cytokine TNF (tumour necrosis factor) could drive sLex (sialyl-Lewisx) biosynthesis through the up-regulation of the BX transcript isoform of the ST3GAL4 (ST3 β-galactoside α-2,3-sialyltransferase 4) sialyltransferase gene in lung epithelial cells and human bronchial mucosa. In the present study, we show that the TNF-induced up-regulation of the ST3GAL4 BX transcript is mediated by MSK1/2 (mitogen- and stress-activated kinase 1/2) through the ERK (extracellular-signal-regulated kinase) and p38 MAPK (mitogen-activated protein kinase) pathways, and increases sLex expression on high-molecular-mass glycoproteins in inflamed airway epithelium. We also show that the TNF-induced sLex expression increases the adhesion of the Pseudomonas aeruginosa PAO1 and PAK strains to lung epithelial cells in a FliD-dependent manner. These results suggest that ERK and p38 MAPK, and the downstream kinase MSK1/2, should be considered as potential targets to hamper inflammation, bronchial mucin glycosylation changes and P. aeruginosa binding in the lung of patients suffering from lung diseases such as chronic bronchitis or cystic fibrosis.Lire moins >
Lire la suite >We have shown previously that the pro-inflammatory cytokine TNF (tumour necrosis factor) could drive sLex (sialyl-Lewisx) biosynthesis through the up-regulation of the BX transcript isoform of the ST3GAL4 (ST3 β-galactoside α-2,3-sialyltransferase 4) sialyltransferase gene in lung epithelial cells and human bronchial mucosa. In the present study, we show that the TNF-induced up-regulation of the ST3GAL4 BX transcript is mediated by MSK1/2 (mitogen- and stress-activated kinase 1/2) through the ERK (extracellular-signal-regulated kinase) and p38 MAPK (mitogen-activated protein kinase) pathways, and increases sLex expression on high-molecular-mass glycoproteins in inflamed airway epithelium. We also show that the TNF-induced sLex expression increases the adhesion of the Pseudomonas aeruginosa PAO1 and PAK strains to lung epithelial cells in a FliD-dependent manner. These results suggest that ERK and p38 MAPK, and the downstream kinase MSK1/2, should be considered as potential targets to hamper inflammation, bronchial mucin glycosylation changes and P. aeruginosa binding in the lung of patients suffering from lung diseases such as chronic bronchitis or cystic fibrosis.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Régulation de la glycosylation terminale
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Génétique des enveloppes bactériennes
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Génétique des enveloppes bactériennes
Date de dépôt :
2020-02-12T15:44:37Z
2021-04-22T07:52:46Z
2021-04-22T07:52:46Z