Title :

Identification of the Tau phosphorylation pattern that drives its aggregation

Author(s) :

Despres, Clément [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Byrne, Cillian [Auteur]
Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 [UPMC]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Qi, Haoling [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Huvent, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Chambraud, Béatrice [Auteur]
Petites Molécules de neuroprotection, neurorégénération et remyélinisation
Baulieu, Etienne-Emile [Auteur]
Petites Molécules de neuroprotection, neurorégénération et remyélinisation
Jacquot, Yves [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Lippens, Guy [Auteur]
Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés [LISBP]
Nocca Smet, Caroline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]

Journal title :

Proceedings of the National Academy of Sciences

Volume number :

114

Pages :

9080-9085

Publication date :

2017-08-22

ISSN :

0027-8424, 1091-6490

English keyword(s) :

Tau
phosphorylation
aggregation
Alzheimer’s disease
NMR

HAL domain(s) :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

English abstract : [en]

Determining the functional relationship between Tau phosphoryla-tion and aggregation has proven a challenge owing to the multiplepotential phosphorylation sites and their clustering in the Tausequence. We use here in vitro ...
Show more >Determining the functional relationship between Tau phosphoryla-tion and aggregation has proven a challenge owing to the multiplepotential phosphorylation sites and their clustering in the Tausequence. We use here in vitro kinase assays combined with NMRspectroscopy as an analytical toolto generate well-characterizedphosphorylated Tau samples and show that the combined phosphor-ylation at the Ser202/Thr205/Ser208sites, together with absence ofphosphorylation at the Ser262 site, yields a Tau sample that readilyforms fibers, as observed by thioflavin T fluorescence and electronmicroscopy. On the basis of conformational analysis of syntheticphosphorylated peptides, we show that aggregation of the samplescorrelates with destabilization of the turn-like structure defined byphosphorylation of Ser202/Thr205.Show less >

Language :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

ANR Project :

Développement de stratégies innovantes pour une approche transdisciplinaire de la maladie d'Alzheime

Administrative institution(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Research team(s) :

RMN et interactions moléculaires

Submission date :

2020-02-12T15:44:49Z
2021-04-23T12:45:23Z