Studying Intrinsically Disordered Proteins ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
Studying Intrinsically Disordered Proteins under True In Vivo Conditions by Combined Cross-Polarization and Carbonyl-Detection NMR Spectroscopy
Auteur(s) :
Lopez, Juan [Auteur]
Pontificia Universidad Católica del Perú = Pontifical Catholic University of Peru [PUCP]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schneider, Robert [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Huvent, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lippens, Guy [Auteur]
Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés [LISBP]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Pontificia Universidad Católica del Perú = Pontifical Catholic University of Peru [PUCP]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schneider, Robert [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Huvent, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lippens, Guy [Auteur]
Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés [LISBP]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Angewandte Chemie International Edition
Numéro :
55
Pagination :
7418-7422
Date de publication :
2016-06-20
ISSN :
1433-7851
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Alpha-synuclein
Carbon detection
Cross-polarization
In-cell NMR spectroscopy
Intrinsically disordered proteins
Carbon detection
Cross-polarization
In-cell NMR spectroscopy
Intrinsically disordered proteins
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Under physiological conditions, studies of intrinsically disordered proteins (IDPs) by conventional NMR methods based on proton detection are severely limited by fast amide‐proton exchange with water. 13C detection has ...
Lire la suite >Under physiological conditions, studies of intrinsically disordered proteins (IDPs) by conventional NMR methods based on proton detection are severely limited by fast amide‐proton exchange with water. 13C detection has been proposed as a solution to the exchange problem, but is hampered by low sensitivity. We propose a new pulse sequence combining proton–nitrogen cross‐polarization and carbonyl detection to record high‐resolution, high‐sensitivity NMR spectra of IDPs under physiological conditions. To demonstrate the efficacy of this approach, we recorded a high‐quality N–CO correlation spectrum of α‐synuclein in bacterial cells at 37 °C.Lire moins >
Lire la suite >Under physiological conditions, studies of intrinsically disordered proteins (IDPs) by conventional NMR methods based on proton detection are severely limited by fast amide‐proton exchange with water. 13C detection has been proposed as a solution to the exchange problem, but is hampered by low sensitivity. We propose a new pulse sequence combining proton–nitrogen cross‐polarization and carbonyl detection to record high‐resolution, high‐sensitivity NMR spectra of IDPs under physiological conditions. To demonstrate the efficacy of this approach, we recorded a high‐quality N–CO correlation spectrum of α‐synuclein in bacterial cells at 37 °C.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Projet ANR :
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
RMN et interactions moléculaires
Date de dépôt :
2020-02-12T15:44:52Z
2021-04-23T08:45:55Z
2021-04-23T08:45:55Z