Titre :

Proline Conformation in a Functional Tau Fragment

Auteur(s) :

Ahuja, Puneet [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Huvent, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Hanoulle, Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lopez, Juan [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nocca Smet, Caroline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Wieruszeski, Jean-Michel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

Journal of Molecular Biology

Numéro :

428

Pagination :

79-91

Date de publication :

2016-01

ISSN :

0022-2836

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Tau protein
proline conformation
cis/trans isomerisation
exchange spectroscopy
nuclear magnetic resonance spectroscopy

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

The conformational state of distinct prolines can determine the folding of a protein but equally other biological processes when coupled to a conformation-sensitive secondary reaction. For the neuronal tau protein, the ...
Lire la suite >The conformational state of distinct prolines can determine the folding of a protein but equally other biological processes when coupled to a conformation-sensitive secondary reaction. For the neuronal tau protein, the importance of proline conformation is underscored by its interaction with different prolyl cis/trans isomerases. The proline conformation would gain even further importance after phosphorylation of the preceding residue by various proline-directed kinases. A number of molecular diseases including Alzheimer's disease and traumatic brain injury were thereby recently qualified as “cistauosis”, as they would imply a cis conformation for the pThr231-Pro232 prolyl bond. We here investigate by NMR spectroscopy the conformation of all prolines in a functional Tau fragment, Tau[208-324]. Although we can detect and identify some minor conformers in the cis form, we show that all prolines are for over 90% in the trans conformation. Phosphorylation by CDK2/CycA3, which notably leads to complete modification of the Thr231 residue, does not change this conclusion. Our data hence disagree with the notion that specific prolyl bonds in tau would adopt preferentially the cis conformation.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

RMN et interactions moléculaires

Date de dépôt :

2020-02-12T15:44:53Z
2021-04-28T09:04:54Z