A Phosphorylation-Induced Turn Defines the ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
A Phosphorylation-Induced Turn Defines the Alzheimer’s Disease AT8 Antibody Epitope on the Tau Protein
Auteur(s) :
Gandhi, Neha [Auteur]
Curtin University
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Byrne, Cillian [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Kukic, Predrag [Auteur]
University of Cambridge [UK] [CAM]
Amniai, Laziza [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Wieruszeski, Jean-Michel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mancera, Ricardo L. [Auteur]
Curtin University
Jacquot, Yves [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Curtin University
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Byrne, Cillian [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Kukic, Predrag [Auteur]
University of Cambridge [UK] [CAM]
Amniai, Laziza [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Wieruszeski, Jean-Michel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mancera, Ricardo L. [Auteur]
Curtin University
Jacquot, Yves [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Angewandte Chemie International Edition
Numéro :
54
Pagination :
6819-6823
Date de publication :
2015-06-01
ISSN :
1433-7851
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Alzheimer’s disease
AT8 antibody
epitope mapping
phosphorylation
tau protein
AT8 antibody
epitope mapping
phosphorylation
tau protein
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Post mortem biochemical staging of Alzheimer’s disease is currently based on immunochemical analysis of brain slices with the AT8 antibody. The epitope of AT8 is described around the pSer202/pThr205 region of the ...
Lire la suite >Post mortem biochemical staging of Alzheimer’s disease is currently based on immunochemical analysis of brain slices with the AT8 antibody. The epitope of AT8 is described around the pSer202/pThr205 region of the hyperphosphorylated form of the neuronal protein tau. In this study, NMR spectroscopy was used to precisely map the AT8 epitope on phosphorylated tau, and derive its defining structural features by a combination of NMR analyses and molecular dynamics. A particular turn conformation is stabilized by a hydrogen bond of the phosphorylated Thr205 residue to the amide proton of Gly207, and is further stabilized by the two Arg residues opposing the pSer202/pThr205.Lire moins >
Lire la suite >Post mortem biochemical staging of Alzheimer’s disease is currently based on immunochemical analysis of brain slices with the AT8 antibody. The epitope of AT8 is described around the pSer202/pThr205 region of the hyperphosphorylated form of the neuronal protein tau. In this study, NMR spectroscopy was used to precisely map the AT8 epitope on phosphorylated tau, and derive its defining structural features by a combination of NMR analyses and molecular dynamics. A particular turn conformation is stabilized by a hydrogen bond of the phosphorylated Thr205 residue to the amide proton of Gly207, and is further stabilized by the two Arg residues opposing the pSer202/pThr205.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Projet ANR :
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
RMN et interactions moléculaires
Date de dépôt :
2020-02-12T15:44:56Z
2021-07-13T13:52:13Z
2021-07-13T13:52:13Z
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