Title :

A functional fragment of Tau forms fibers without the need for an intermolecular cysteine bridge

Author(s) :

Huvent, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Kamah, Amina [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Barois, Nicolas [Auteur]
Institut Pasteur de Lille
Slomianny, Christian [Auteur]
Laboratoire de Physiologie Cellulaire : Canaux ioniques, inflammation et cancer - U 1003 [PHYCELL]
Nocca Smet, Caroline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Journal title :

Biochemical and biophysical research communications

Volume number :

445

Pages :

299-303

Publication date :

2014-03

ISSN :

0006291X

English keyword(s) :

Tau
Aggregation
Nucleation
Electron microscopy
NMR spectroscopy

HAL domain(s) :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire/Biochimie [q-bio.BM]

English abstract : [en]

We study the aggregation of a fragment of the neuronal protein Tau that contains part of the proline rich domain and of the microtubule binding repeats. When incubated at 37 °C with heparin, the fragment readily forms ...
Show more >We study the aggregation of a fragment of the neuronal protein Tau that contains part of the proline rich domain and of the microtubule binding repeats. When incubated at 37 °C with heparin, the fragment readily forms fibers as witnessed by Thioflavin T fluorescence. Electron microscopy and NMR spectroscopy show bundled ribbon like structures with most residues rigidly incorporated in the fibril. Without its cysteines, this fragment still forms fibers of a similar morphology, but with lesser Thioflavin T binding sites and more mobility for the C-terminal residues.Show less >

Language :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Administrative institution(s) :

CNRS
Université de Lille
Inserm

Collections :

• Physiologie Cellulaire (PHYCELL) - U1003
• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Research team(s) :

RMN et interactions moléculaires

Submission date :

2020-02-12T15:44:59Z
2021-03-10T08:43:03Z