The Study of Posttranslational Modifications ...
Type de document :
Partie d'ouvrage: Chapitre
URL permanente :
Titre :
The Study of Posttranslational Modifications of Tau Protein by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy: Phosphorylation of Tau Protein by ERK2 Recombinant Kinase and Rat Brain Extract, and Acetylation by Recombinant Creb-Binding Protein
Auteur(s) :
Qi, Haoling [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Despres, Clément [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Prabakaran, Sudhakaran [Auteur]
Harvard Medical School [Boston] [HMS]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Chambraud, Béatrice [Auteur]
Petites Molécules de neuroprotection, neurorégénération et remyélinisation
Gunawardena, Jeremy [Auteur]
Harvard Medical School [Boston] [HMS]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nocca Smet, Caroline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Despres, Clément [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Prabakaran, Sudhakaran [Auteur]
Harvard Medical School [Boston] [HMS]
Cantrelle, Francois-Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Chambraud, Béatrice [Auteur]
Petites Molécules de neuroprotection, neurorégénération et remyélinisation
Gunawardena, Jeremy [Auteur]
Harvard Medical School [Boston] [HMS]
Lippens, Guy [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nocca Smet, Caroline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Landrieu, Isabelle [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]
Éditeur(s) ou directeur(s) scientifique(s) :
Nocca Smet, Caroline
Titre de l’ouvrage :
Tau protein : methods and protocols
Numéro :
1523
Pagination :
179-213
Éditeur :
Springer New York
Lieu de publication :
New York, NY
Date de publication :
2017
ISBN :
978-1-4939-6596-0
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Phosphorylation
Acetylation
ERK kinase
Creb-binding protein
Acetyltransferase
NMR spectroscopy
Recombinant proteins
Acetylation
ERK kinase
Creb-binding protein
Acetyltransferase
NMR spectroscopy
Recombinant proteins
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy can be used as an analytical tool to investigate posttranslational modifications of protein. NMR is a valuable tool to map the interaction regions of protein partners. Here, ...
Lire la suite >Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy can be used as an analytical tool to investigate posttranslational modifications of protein. NMR is a valuable tool to map the interaction regions of protein partners. Here, we present protocols that have been developed in the course of our studies of the neuronal Tau protein. Tau is found aggregated in the neurons of Alzheimer’s disease patients. Development of the disease is accompanied by increased, abnormal phosphorylation and acetylation of Tau. We have used NMR to investigate how these posttranslational modifications of Tau affect the interactions with its partners. We present here detailed protocols of in vitro phosphorylation of Tau by recombinant kinase, ERK2, or kinase activity of rat brain extracts, and acetylation by recombinant Creb-binding protein (CBP) acetyltransferase. The analytical characterization of the modified Tau by NMR spectroscopy is additionally described.Lire moins >
Lire la suite >Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy can be used as an analytical tool to investigate posttranslational modifications of protein. NMR is a valuable tool to map the interaction regions of protein partners. Here, we present protocols that have been developed in the course of our studies of the neuronal Tau protein. Tau is found aggregated in the neurons of Alzheimer’s disease patients. Development of the disease is accompanied by increased, abnormal phosphorylation and acetylation of Tau. We have used NMR to investigate how these posttranslational modifications of Tau affect the interactions with its partners. We present here detailed protocols of in vitro phosphorylation of Tau by recombinant kinase, ERK2, or kinase activity of rat brain extracts, and acetylation by recombinant Creb-binding protein (CBP) acetyltransferase. The analytical characterization of the modified Tau by NMR spectroscopy is additionally described.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Projet ANR :
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
RMN et interactions moléculaires
Date de dépôt :
2020-02-12T15:45:03Z
2021-05-26T06:55:26Z
2021-05-26T06:57:25Z
2021-05-26T06:55:26Z
2021-05-26T06:57:25Z