Convergent Evolution of Polysaccharide ...
Document type :
Article dans une revue scientifique
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Title :
Convergent Evolution of Polysaccharide Debranching Defines a Common Mechanism for Starch Accumulation in Cyanobacteria and Plants
Author(s) :
Cenci, Ugo [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
CHABI, MALIKA [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ducatez, Mathieu [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Tirtiaux, Catherine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nirmal-Raj, Jennifer [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Utsumi, Yoshinori [Auteur]
Akita University
Kobayashi, Daiki [Auteur]
Akita University
Sasaki, Satoshi [Auteur]
Akita University
Suzuki, Eiji [Auteur]
Akita University
Nakamura, Yasunori [Auteur]
Akita University
Putaux, Jean-Luc [Auteur]
Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales [CERMAV]
Roussel, Xavier [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Durand-Terrasson, Amandine [Auteur]
Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales [CERMAV]
Bhattacharya, Debashish [Auteur]
Rutgers, The State University of New Jersey [New Brunswick] [RU]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Maes, Emmanuel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Arias, Maria-CÉcilia [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Palcic, Monica [Auteur]
Sim, Lyann [Auteur]
Ball, Steven [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Colleoni, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
CHABI, MALIKA [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ducatez, Mathieu [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Tirtiaux, Catherine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nirmal-Raj, Jennifer [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Utsumi, Yoshinori [Auteur]
Akita University
Kobayashi, Daiki [Auteur]
Akita University
Sasaki, Satoshi [Auteur]
Akita University
Suzuki, Eiji [Auteur]
Akita University
Nakamura, Yasunori [Auteur]
Akita University
Putaux, Jean-Luc [Auteur]
Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales [CERMAV]
Roussel, Xavier [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Durand-Terrasson, Amandine [Auteur]
Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales [CERMAV]
Bhattacharya, Debashish [Auteur]
Rutgers, The State University of New Jersey [New Brunswick] [RU]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Maes, Emmanuel [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Arias, Maria-CÉcilia [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Palcic, Monica [Auteur]
Sim, Lyann [Auteur]
Ball, Steven [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Colleoni, Christophe [Auteur]

Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Journal title :
The Plant Cell
Volume number :
25
Pages :
3961-3975
Publication date :
2013-10-01
ISSN :
1040-4651, 1532-298X
English keyword(s) :
Biological Evolution
Oryza
Glycogen Debranching Enzyme System
Mutagenesis
Starch
Glycogen
Cloning, Molecular
Cyanobacteria
Plant Proteins
Phylogeny
Bacterial Proteins
Oryza
Glycogen Debranching Enzyme System
Mutagenesis
Starch
Glycogen
Cloning, Molecular
Cyanobacteria
Plant Proteins
Phylogeny
Bacterial Proteins
HAL domain(s) :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
English abstract : [en]
Starch, unlike hydrosoluble glycogen particles, aggregates into insoluble, semicrystalline granules. In photosynthetic eukaryotes, the transition to starch accumulation occurred after plastid endosymbiosis from a preexisting ...
Show more >Starch, unlike hydrosoluble glycogen particles, aggregates into insoluble, semicrystalline granules. In photosynthetic eukaryotes, the transition to starch accumulation occurred after plastid endosymbiosis from a preexisting cytosolic host glycogen metabolism network. This involved the recruitment of a debranching enzyme of chlamydial pathogen origin. The latter is thought to be responsible for removing misplaced branches that would otherwise yield a water-soluble polysaccharide. We now report the implication of starch debranching enzyme in the aggregation of semicrystalline granules of single-cell cyanobacteria that accumulate both glycogen and starch-like polymers. We show that an enzyme of analogous nature to the plant debranching enzyme but of a different bacterial origin was recruited for the same purpose in these organisms. Remarkably, both the plant and cyanobacterial enzymes have evolved through convergent evolution, showing novel yet identical substrate specificities from a preexisting enzyme that originally displayed the much narrower substrate preferences required for glycogen catabolism.Show less >
Show more >Starch, unlike hydrosoluble glycogen particles, aggregates into insoluble, semicrystalline granules. In photosynthetic eukaryotes, the transition to starch accumulation occurred after plastid endosymbiosis from a preexisting cytosolic host glycogen metabolism network. This involved the recruitment of a debranching enzyme of chlamydial pathogen origin. The latter is thought to be responsible for removing misplaced branches that would otherwise yield a water-soluble polysaccharide. We now report the implication of starch debranching enzyme in the aggregation of semicrystalline granules of single-cell cyanobacteria that accumulate both glycogen and starch-like polymers. We show that an enzyme of analogous nature to the plant debranching enzyme but of a different bacterial origin was recruited for the same purpose in these organisms. Remarkably, both the plant and cyanobacterial enzymes have evolved through convergent evolution, showing novel yet identical substrate specificities from a preexisting enzyme that originally displayed the much narrower substrate preferences required for glycogen catabolism.Show less >
Language :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Administrative institution(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Research team(s) :
Plant Storage Polysaccharides
Génétique microbienne
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Génétique microbienne
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Submission date :
2020-02-12T15:45:07Z
2021-04-29T07:01:33Z
2021-04-29T07:01:33Z