Titre :

The extended cytoplasmic tail of the human B4GALNT2 is critical for its Golgi targeting and post-Golgi sorting

Auteur(s) :

Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Cogez, Virginie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Noël, Maxence [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Portier, Lucie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Vicogne, Dorothee [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Solorzano, Carlos [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Dall'Olio, Fabio [Auteur]
Alma Mater Studiorum Università di Bologna = University of Bologna [UNIBO]
Steenackers, Agata [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Pisfil, Mariano Gonzalez [Auteur]
Laboratoire de Physique des Lasers, Atomes et Molécules - UMR 8523 [PhLAM]
Henry, Mélanie [Auteur]
Laboratoire de Physique des Lasers, Atomes et Molécules - UMR 8523 [PhLAM]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Heliot, Laurent [Auteur]
Laboratoire de Physique des Lasers, Atomes et Molécules - UMR 8523 [PhLAM]
Harduin-Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Steenackers, Agata [Auteur]

Titre de la revue :

The FEBS Journal

Numéro :

285

Pagination :

3442-3463

Date de publication :

2018-08-31

ISSN :

1742-464X

Mot(s)-clé(s) en anglais :

B4GALNT2
cytoplasmic tail
glycosyltransferase localization
Golgi
vesicles

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

The Sda/Cad antigen reported on glycoconjugates of human tissues has an increasingly recognized wide impact on the physio-pathology of different biological systems. The last step of its biosynthesis relies on the enzymatic ...
Lire la suite >The Sda/Cad antigen reported on glycoconjugates of human tissues has an increasingly recognized wide impact on the physio-pathology of different biological systems. The last step of its biosynthesis relies on the enzymatic activity of the β1,4-N-acetylgalactosaminyltransferase-II (B4GALNT2), which shows the highest expression level in healthy colon. Previous studies reported the occurrence in human colonic cells of two B4GALNT2 protein isoforms that differ in the length of their cytoplasmic tail, the long isoform showing an extended 66-amino acid tail. We examined here, the subcellular distribution of the two B4GALNT2 protein isoforms in stably transfected colonic LS174T cells and in transiently transfected HeLa cells using fluorescence microscopy. While a similar subcellular distribution at the trans-Golgi cisternae level was observed for the two isoforms, our study pointed to an atypical subcellular localization of the long B4GALNT2 isoform into dynamic vesicles. We demonstrated a critical role of its extended cytoplasmic tail for its Golgi targeting and post-Golgi sorting and highlighted the existence of a newly described post-Golgi sorting signal as well as a previously undescribed fate of a Golgi glycosyltransferase.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Laboratoire de Physique des Lasers, Atomes et Molécules (PhLAM) - UMR 8523
• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Régulation de la glycosylation terminale
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Chemical Glycobiology

Date de dépôt :

2020-02-12T15:45:29Z
2024-03-15T10:46:42Z