Titre :

The Many Ways by Which O-GlcNAcylation May Orchestrate the Diversity of Complex Glycosylations

Auteur(s) :

Biwi, James [Auteur]
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lefebvre, Tony [Auteur]
1330|||Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

Molecules

Nom court de la revue :

Molecules

Numéro :

23

Pagination :

2858

Date de publication :

2018-11-02

ISSN :

1420-3049

Mot(s)-clé(s) en anglais :

O-GlcNAc transferase
O-GlcNAcase
OGA
O-GlcNAcylation
Glycosylation
OGT
O-GlcNAc

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

Unlike complex glycosylations, O-GlcNAcylation consists of the addition of a single N-acetylglucosamine unit to serine and threonine residues of target proteins, and is confined within the nucleocytoplasmic and mitochondrial ...
Lire la suite >Unlike complex glycosylations, O-GlcNAcylation consists of the addition of a single N-acetylglucosamine unit to serine and threonine residues of target proteins, and is confined within the nucleocytoplasmic and mitochondrial compartments. Nevertheless, a number of clues tend to show that O-GlcNAcylation is a pivotal regulatory element of its complex counterparts. In this perspective, we gather the evidence reported to date regarding this connection. We propose different levels of regulation that encompass the competition for the nucleotide sugar UDP-GlcNAc, and that control the wide class of glycosylation enzymes via their expression, catalytic activity, and trafficking. We sought to better envision that nutrient fluxes control the elaboration of glycans, not only at the level of their structure composition, but also through sweet regulating actors.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

CNRS
Université de Lille

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Chemical Glycobiology

Date de dépôt :

2020-02-12T15:45:32Z
2023-02-08T11:24:56Z