Unconventional endosome-like compartment ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique: Article original
DOI :
Titre :
Unconventional endosome-like compartment and retromer complex in Toxoplasma gondii govern parasite integrity and host infection
Auteur(s) :
Sangaré, Lamba Omar [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Dilezitoko Alayi, Tchilabalo [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Protéomique et Peptides Modifiés - PLBS [P3M]
Westermann, Benoit [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Hovasse, Agnes [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Sindikubwabo, Fabien [Auteur]
Institute for Advanced Biosciences / Institut pour l'Avancée des Biosciences (Grenoble) [IAB]
Callebaut, Isabelle [Auteur]
Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie [IMPMC]
Werkmeister, Elisabeth [Auteur]
Institut de biologie de Lille - UMS 3702 [IBL]
Lafont, Frank [Auteur]
Institut de biologie de Lille - UMS 3702 [IBL]
Slomianny, Christian [Auteur]
Laboratoire de Physiologie Cellulaire - U 1003 [PHYCELL]
Hakimi, Mohamed-Ali [Auteur]
Institute for Advanced Biosciences / Institut pour l'Avancée des Biosciences (Grenoble) [IAB]
van Dorsselaer, Alain [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Schaeffer-Reiss, Christine [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Tomavo, Stanislas [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Protéomique et Peptides Modifiés - PLBS [P3M]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Dilezitoko Alayi, Tchilabalo [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Protéomique et Peptides Modifiés - PLBS [P3M]
Westermann, Benoit [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Hovasse, Agnes [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Sindikubwabo, Fabien [Auteur]
Institute for Advanced Biosciences / Institut pour l'Avancée des Biosciences (Grenoble) [IAB]
Callebaut, Isabelle [Auteur]
Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie [IMPMC]
Werkmeister, Elisabeth [Auteur]
Institut de biologie de Lille - UMS 3702 [IBL]
Lafont, Frank [Auteur]
Institut de biologie de Lille - UMS 3702 [IBL]
Slomianny, Christian [Auteur]
Laboratoire de Physiologie Cellulaire - U 1003 [PHYCELL]
Hakimi, Mohamed-Ali [Auteur]
Institute for Advanced Biosciences / Institut pour l'Avancée des Biosciences (Grenoble) [IAB]
van Dorsselaer, Alain [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Schaeffer-Reiss, Christine [Auteur]
Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien [IPHC]
Tomavo, Stanislas [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Protéomique et Peptides Modifiés - PLBS [P3M]
Titre de la revue :
Nature Communications
Pagination :
11191
Éditeur :
Nature Publishing Group
Date de publication :
2016-04
ISSN :
2041-1723
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Résumé en anglais : [en]
Membrane trafficking pathways play critical roles in Apicomplexa, a phylum of protozoan parasites that cause life-threatening diseases worldwide. Here we report the first retromer-trafficking interactome in Toxoplasma ...
Lire la suite >Membrane trafficking pathways play critical roles in Apicomplexa, a phylum of protozoan parasites that cause life-threatening diseases worldwide. Here we report the first retromer-trafficking interactome in Toxoplasma gondii. This retromer complex includes a trimer Vps35–Vps26–Vps29 core complex that serves as a hub for the endosome-like compartment and parasite-specific proteins. Conditional ablation of TgVps35 reveals that the retromer complex is crucial for the biogenesis of secretory organelles and for maintaining parasite morphology. We identify TgHP12 as a parasite-specific and retromer-associated protein with functions unrelated to secretory organelle formation. Furthermore, the major facilitator superfamily homologue named TgHP03, which is a multiple spanning and ligand transmembrane transporter, is maintained at the parasite membrane by retromer-mediated endocytic recycling. Thus, our findings highlight that both evolutionarily conserved and unconventional proteins act in concert in T. gondii by controlling retrograde transport that is essential for parasite integrity and host infection.Lire moins >
Lire la suite >Membrane trafficking pathways play critical roles in Apicomplexa, a phylum of protozoan parasites that cause life-threatening diseases worldwide. Here we report the first retromer-trafficking interactome in Toxoplasma gondii. This retromer complex includes a trimer Vps35–Vps26–Vps29 core complex that serves as a hub for the endosome-like compartment and parasite-specific proteins. Conditional ablation of TgVps35 reveals that the retromer complex is crucial for the biogenesis of secretory organelles and for maintaining parasite morphology. We identify TgHP12 as a parasite-specific and retromer-associated protein with functions unrelated to secretory organelle formation. Furthermore, the major facilitator superfamily homologue named TgHP03, which is a multiple spanning and ligand transmembrane transporter, is maintained at the parasite membrane by retromer-mediated endocytic recycling. Thus, our findings highlight that both evolutionarily conserved and unconventional proteins act in concert in T. gondii by controlling retrograde transport that is essential for parasite integrity and host infection.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Projet ANR :
Source :
Fichiers
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