OGT Controls the Expression and the ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
OGT Controls the Expression and the Glycosylation of E‐cadherin, and Affects Glycosphingolipid Structures in Human Colon Cell Lines
Auteur(s) :
Biwi, James [Auteur]
Clarisse, Charlotte [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Kozak, Radoslaw Pawel [Auteur]
Madunic, Katarina [Auteur]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Wuhrer, Manfred [Auteur]
Spencer, Daniel Ian Richard [Auteur]
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Clarisse, Charlotte [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Biot, Christophe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Kozak, Radoslaw Pawel [Auteur]
Madunic, Katarina [Auteur]
mortuaire, marlène [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Wuhrer, Manfred [Auteur]
Spencer, Daniel Ian Richard [Auteur]
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Lefebvre, Tony [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Edouart (vercoutter), Anne-Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
PROTEOMICS
Nom court de la revue :
Proteomics
Numéro :
19
Pagination :
1800452
Éditeur :
Wiley
Date de publication :
2019-08-20
Mot(s)-clé(s) en anglais :
colon cancer
E-cadherin
glycomics
glycosphingolipids
O-GlcNAcylation
E-cadherin
glycomics
glycosphingolipids
O-GlcNAcylation
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Colorectal cancer (CRC) affects both women and men living in societies with a high sedentary lifestyle. Amongstthe phenotypic changes exhibited by tumor cells, a widerange of glycosylationshas been ...
Lire la suite >Colorectal cancer (CRC) affects both women and men living in societies with a high sedentary lifestyle. Amongstthe phenotypic changes exhibited by tumor cells, a widerange of glycosylationshas been reported for colon cancer-derived cell lines and CRC tissues. These aberrant modifications affect different aspectsof glycosylation, including an increase in core fucosylation and GlcNAc branching on N-glycans, alteration of O-glycans, upregulated sialylation and O-GlcNAcylation. Although O-GlcNAcylation and complex glycosylations differ in many aspects, sparse evidences report on the interference of O-GlcNAcylation with complex glycosylation. Nevertheless, this relationship is still a matter of debate. Combining different approaches onthree human colon cell lines (HT29, HCT116 and CCD841CoN), we herein report that silencing O-GlcNAc transferase (OGT, the sole enzyme driving O-GlcNAcylation), only slightly affectsoverall N-and O-glycosylation patterns. Interestingly, silencingof OGT in HT29 cells upregulates E-cadherin (a major actor of epithelial-to-mesenchymal transition) and changes its glycosylation.On the other hand, OGT silencing perturbs biosynthesis ofglycosphingolipids resulting ina decreaseingangliosidesandan increase in globosides.Together, these results provide novel insights regarding the selective regulation of complex glycosylations by O-GlcNAcylation in colon cancer cells.Lire moins >
Lire la suite >Colorectal cancer (CRC) affects both women and men living in societies with a high sedentary lifestyle. Amongstthe phenotypic changes exhibited by tumor cells, a widerange of glycosylationshas been reported for colon cancer-derived cell lines and CRC tissues. These aberrant modifications affect different aspectsof glycosylation, including an increase in core fucosylation and GlcNAc branching on N-glycans, alteration of O-glycans, upregulated sialylation and O-GlcNAcylation. Although O-GlcNAcylation and complex glycosylations differ in many aspects, sparse evidences report on the interference of O-GlcNAcylation with complex glycosylation. Nevertheless, this relationship is still a matter of debate. Combining different approaches onthree human colon cell lines (HT29, HCT116 and CCD841CoN), we herein report that silencing O-GlcNAc transferase (OGT, the sole enzyme driving O-GlcNAcylation), only slightly affectsoverall N-and O-glycosylation patterns. Interestingly, silencingof OGT in HT29 cells upregulates E-cadherin (a major actor of epithelial-to-mesenchymal transition) and changes its glycosylation.On the other hand, OGT silencing perturbs biosynthesis ofglycosphingolipids resulting ina decreaseingangliosidesandan increase in globosides.Together, these results provide novel insights regarding the selective regulation of complex glycosylations by O-GlcNAcylation in colon cancer cells.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Université de Lille
CNRS
CNRS
Équipe(s) de recherche :
O-GlcNAcylation, signalisation cellulaire et cycle cellulaire
Chemical Glycobiology
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Chemical Glycobiology
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Date de dépôt :
2020-12-11T14:12:26Z
2020-12-16T15:05:00Z
2020-12-16T15:05:00Z
Fichiers
- P19.24 OGT controls the expression.pdf
- Version soumise (preprint)
- Accès restreint
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