Mycobacterium bovis BCG infection alters ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
DOI :
URL permanente :
Titre :
Mycobacterium bovis BCG infection alters the macrophage N-glycome
Auteur(s) :
Delannoy, Clément [Auteur]
Huang, Chin [Auteur]
Coddeville, Bernadette [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Chen, Jian-You [Auteur]
Mouajjah, Dounia [Auteur]
Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Khoo, Kay-Hooi [Auteur]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Elass, Elisabeth [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Huang, Chin [Auteur]
Coddeville, Bernadette [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Chen, Jian-You [Auteur]
Mouajjah, Dounia [Auteur]
Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Khoo, Kay-Hooi [Auteur]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Elass, Elisabeth [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Molecular Omics
Nom court de la revue :
Mol. Omics
Numéro :
16
Pagination :
345-354
Éditeur :
Royal Society of Chemistry (RSC)
Date de publication :
2020-03-31
ISSN :
2515-4184
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Macrophage glycosylation is essential to initiate the host-immune defense but may also be targeted bypathogens to promote the infection. Indeed, the alteration of cell-surfaceglycosylation statusmay affect the ...
Lire la suite >Macrophage glycosylation is essential to initiate the host-immune defense but may also be targeted bypathogens to promote the infection. Indeed, the alteration of cell-surfaceglycosylation statusmay affect the binding of lectins involved in cell activation and adhesion. Herein,wedemonstratethat infection by M. bovisBCGinduces the remodelingof the N-glycomes ofboth human primary blood monocytes-derived macrophages (MDM) and macrophage-cell line THP1.MALDI-MS based N-glycomic analysis established that mycobacterial infection induced increased synthesis ofbiantennary and multifucosylated complex type N-glycans. In contrast, infection of macrophages by M. bovisBCG did not modify the glycosphingolipids composition of macrophages. Further nano-LC-MSnglycotope-centric analysis of total N-glycans demonstrated that the increased fucosylation was due to an increased expression of the Lex(Galb1-4[Fuca1-3]GlcNAc)epitope, also known as stage-specific embryonic antigen-1. Modification of the surface expression of Lexwas further confirmed in both MDM and THP-1 cells by FACS analysis using an α1,3-linked fucosespecific lectin. Activation with the mycobacterial lipopeptide Pam3Lp19, an agonist of Toll-Like Receptor 2, did not modify the overall fucosylation pattern, which suggests that infection process is required to modify surface glycosylation.These results pave the way toward the understanding of infection-triggered cell-surface remodeling of macrophages.Lire moins >
Lire la suite >Macrophage glycosylation is essential to initiate the host-immune defense but may also be targeted bypathogens to promote the infection. Indeed, the alteration of cell-surfaceglycosylation statusmay affect the binding of lectins involved in cell activation and adhesion. Herein,wedemonstratethat infection by M. bovisBCGinduces the remodelingof the N-glycomes ofboth human primary blood monocytes-derived macrophages (MDM) and macrophage-cell line THP1.MALDI-MS based N-glycomic analysis established that mycobacterial infection induced increased synthesis ofbiantennary and multifucosylated complex type N-glycans. In contrast, infection of macrophages by M. bovisBCG did not modify the glycosphingolipids composition of macrophages. Further nano-LC-MSnglycotope-centric analysis of total N-glycans demonstrated that the increased fucosylation was due to an increased expression of the Lex(Galb1-4[Fuca1-3]GlcNAc)epitope, also known as stage-specific embryonic antigen-1. Modification of the surface expression of Lexwas further confirmed in both MDM and THP-1 cells by FACS analysis using an α1,3-linked fucosespecific lectin. Activation with the mycobacterial lipopeptide Pam3Lp19, an agonist of Toll-Like Receptor 2, did not modify the overall fucosylation pattern, which suggests that infection process is required to modify surface glycosylation.These results pave the way toward the understanding of infection-triggered cell-surface remodeling of macrophages.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Université de Lille
CNRS
CNRS
Équipe(s) de recherche :
Chemical Glycobiology
Date de dépôt :
2020-12-11T14:52:34Z
2021-02-09T12:58:41Z
2021-02-09T12:58:41Z
Fichiers
- P20.20 mycobacterium bovis bcg.pdf
- Version finale acceptée pour publication (postprint)
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