Titre :

Plasmodium pseudo-Tyrosine Kinase-like binds PP1 and SERA5 and is exported to host erythrocytes

Auteur(s) :

Gnangnon, Bénédicte [Auteur]
Fréville, Aline [Auteur]
Cailliau, Katia [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Leroy, Catherine [Auteur]
De Witte, Caroline [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Tulasne, David [Auteur]
Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées (M3T) - UMR 8161
Mécanismes de la Tumorigénèse et Thérapies Ciblées - UMR 8161 [M3T]
Martoriati, Alain [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Jung, Vincent [Auteur]
Guerrera, Ida Chiara [Auteur]
MARION, Sabrina [Auteur]
Centre d'Infection et d'Immunité de Lille (CIIL) - U1019 - UMR 9017
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Khalife, Jamal [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Pierrot, Christine [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]

Titre de la revue :

Scientific Reports

Nom court de la revue :

Sci Rep

Numéro :

9

Pagination :

8120

Éditeur :

Springer Nature

Date de publication :

2019-05-31

ISSN :

2045-2322

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Parasite biology
Phosphorylation

Discipline(s) HAL :

Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

Pseudokinases play key roles in many biological processes but they are poorly understood compared to active kinases. Eight putative pseudokinases have been predicted in Plasmodium species. We selected the unique pseudokinase ...
Lire la suite >Pseudokinases play key roles in many biological processes but they are poorly understood compared to active kinases. Eight putative pseudokinases have been predicted in Plasmodium species. We selected the unique pseudokinase belonging to tyrosine kinase like (TKL) family for detailed structural and functional analysis in P. falciparum and P. berghei. The primary structure of PfpTKL lacks residues critical for kinase activity, supporting its annotation as a pseudokinase. The recombinant pTKL pseudokinase domain was able to bind ATP, but lacked catalytic activity as predicted. The sterile alpha motif (SAM) and RVxF motifs of PfpTKL were found to interact with the P. falciparum proteins serine repeat antigen 5 (SERA5) and protein phosphatase type 1 (PP1) respectively, suggesting that pTKL has a scaffolding role. Furthermore, we found that PP1c activity in a heterologous model was modulated in an RVxF-dependent manner. During the trophozoite stages, PbpTKL was exported to infected erythrocytes where it formed complexes with proteins involved in cytoskeletal organization or host cell maturation and homeostasis. Finally, genetic analysis demonstrated that viable strains obtained by genomic deletion or knocking down PbpTKL did not affect the course of parasite intra-erythrocytic development or gametocyte emergence, indicating functional redundancy during these parasite stages.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

Université de Lille
CNRS

Collections :

• Centre d'Infection et d'Immunité de Lille (CIIL) - U1019 - UMR 9017
• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Régulation des signaux de division

Date de dépôt :

2020-12-18T14:40:01Z
2021-06-10T13:20:45Z