Titre :

Discovery of a new sialic acid binding region that regulates Siglec-7

Auteur(s) :

Yamakawa, Nao [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nagoya University
Yasuda, Yu [Auteur]
Nagoya University
Yoshimura, Atsushi [Auteur]
Nagoya University
Goshima, Ami [Auteur]
Nagoya University
Crocker, Paul R. [Auteur]
University of Dundee
Vergoten, Gerard [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nishiura, Yuji [Auteur]
Tokyo Institute of Technology [Tokyo] [TITECH]
Takahashi, Takashi [Auteur]
Hanashima, Shinya [Auteur]
Osaka University [Osaka]
Matsumoto, Kana [Auteur]
Yamaguchi, Yoshiki [Auteur]
Tanaka, Hiroshi [Auteur]
Tokyo Institute of Technology [Tokyo] [TITECH]
Kitajima, Ken [Auteur]

Sato, Chihiro [Auteur]

Titre de la revue :

Scientific Reports

Nom court de la revue :

Sci Rep

Numéro :

10

Éditeur :

Springer Science and Business Media LLC

Date de publication :

2020-05-26

ISSN :

2045-2322

Discipline(s) HAL :

Sciences du Vivant [q-bio]

Résumé en anglais : [en]

Siglec-7 is a human CD33-like siglec, and is localised predominantly on human natural killer (NK) cells and monocytes. Siglec-7 is considered to function as an immunoreceptor in a sialic acid-dependent manner. However, the ...
Lire la suite >Siglec-7 is a human CD33-like siglec, and is localised predominantly on human natural killer (NK) cells and monocytes. Siglec-7 is considered to function as an immunoreceptor in a sialic acid-dependent manner. However, the underlying mechanisms linking sialic acid-binding and function remain unknown. Here, to gain new insights into the ligand-binding properties of Siglec-7, we carried out in silico analysis and site-directed mutagenesis, and found a new sialic acid-binding region (site 2 containing R67) in addition to the well-known primary ligand-binding region (site 1 containing R124). This was supported by equilibrium dialysis, STD-NMR experiments, and inhibition analysis of GD3-binding toward Siglec-7 using synthetic sialoglycoconjugates and a comprehensive set of ganglioside-based glycoconjugates. Our results suggest that the two ligand-binding sites are potentially controlled by each other due to the flexible conformation of the C-C′ loop of Siglec-7.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Non spécifiée

Établissement(s) :

Université de Lille
CNRS

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Diversité structurale des héparanes sulfates et régulation de la réponse inflammatoire

Date de dépôt :

2021-03-23T12:48:04Z
2021-03-24T11:16:23Z