Systems glycomics of adult zebrafish ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
PMID :
URL permanente :
Titre :
Systems glycomics of adult zebrafish identifies organ-specific sialylation and glycosylation patterns.
Auteur(s) :
Yamakawa, Nao [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Nagoya University
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Plateforme d’Analyse des Glycoconjugués - PLBS [PAGés]
Vanbeselaere, Jorick [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Chang, Lan-Yi [Auteur]
Academia Sinica
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Yu, Shin-Yi [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ducrocq Geoffrey, Lucie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Kurata, Junichi [Auteur]
Aoki-Kinoshita Kiyoko, F [Auteur]
Sato, Chihiro [Auteur]
Khoo, Kay-Hooi [Auteur]
Kitajima, Ken [Auteur]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Nagoya University
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Plateforme d’Analyse des Glycoconjugués - PLBS [PAGés]
Vanbeselaere, Jorick [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Chang, Lan-Yi [Auteur]
Academia Sinica
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Yu, Shin-Yi [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Ducrocq Geoffrey, Lucie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Harduin Lepers, Anne [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Kurata, Junichi [Auteur]
Aoki-Kinoshita Kiyoko, F [Auteur]
Sato, Chihiro [Auteur]
Khoo, Kay-Hooi [Auteur]
Kitajima, Ken [Auteur]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Nature communications
Nom court de la revue :
Nat. Commun.
Numéro :
9
Pagination :
4647
Date de publication :
2018-11-07
Mot(s)-clé(s) en anglais :
Glycobiology
Glycomics
Mass spectrometry
Zebrafish
Glycomics
Mass spectrometry
Zebrafish
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
The emergence of zebrafish Danio rerio as a versatile model organism provides the unique opportunity to monitor the functions of glycosylation throughout vertebrate embryogenesis, providing insights into human diseases ...
Lire la suite >The emergence of zebrafish Danio rerio as a versatile model organism provides the unique opportunity to monitor the functions of glycosylation throughout vertebrate embryogenesis, providing insights into human diseases caused by glycosylation defects. Using a combination of chemical modifications, enzymatic digestion and mass spectrometry analyses, we establish here the precise glycomic profiles of eight individual zebrafish organs and demonstrate that the protein glycosylation and glycosphingolipid expression patterns exhibits exquisite specificity. Concomitant expression screening of a wide array of enzymes involved in the synthesis and transfer of sialic acids shows that the presence of organ-specific sialylation motifs correlates with the localized activity of the corresponding glycan biosynthesis pathways. These findings provide a basis for the rational design of zebrafish lines expressing desired glycosylation profiles.Lire moins >
Lire la suite >The emergence of zebrafish Danio rerio as a versatile model organism provides the unique opportunity to monitor the functions of glycosylation throughout vertebrate embryogenesis, providing insights into human diseases caused by glycosylation defects. Using a combination of chemical modifications, enzymatic digestion and mass spectrometry analyses, we establish here the precise glycomic profiles of eight individual zebrafish organs and demonstrate that the protein glycosylation and glycosphingolipid expression patterns exhibits exquisite specificity. Concomitant expression screening of a wide array of enzymes involved in the synthesis and transfer of sialic acids shows that the presence of organ-specific sialylation motifs correlates with the localized activity of the corresponding glycan biosynthesis pathways. These findings provide a basis for the rational design of zebrafish lines expressing desired glycosylation profiles.Lire moins >
Langue :
Anglais
Comité de lecture :
Oui
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Inserm
Université de Lille
CHU Lille
CNRS
Université de Lille
CHU Lille
CNRS
Collections :
Date de dépôt :
2019-03-01T14:07:49Z
2020-11-25T16:26:43Z
2020-11-25T16:26:43Z
Fichiers
- Yamakawa Nat Comm 2019.pdf
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