Candida albicans beta-1,2-mannosyltransferase ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
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PMID :
URL permanente :
Titre :
Candida albicans beta-1,2-mannosyltransferase Bmt3 prompts the elongation of the cell-wall phosphopeptidomannan
Auteur(s) :
Sfihi-Loualia, Ghenima [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Hurtaux, Thomas [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fabre, Emeline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fradin, Chantal [Auteur]
Lille Inflammation Research International Center - U 995 [LIRIC]
Mee, Anais [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Pourcelot, Marilyne [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Maes, Emmanuel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mallet, Jean-Maurice [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Poulain, Daniel [Auteur]
Lille Inflammation Research International Center - U 995 [LIRIC]
Delplace, Florence [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Hurtaux, Thomas [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fabre, Emeline [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Fradin, Chantal [Auteur]
Lille Inflammation Research International Center - U 995 [LIRIC]
Mee, Anais [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Pourcelot, Marilyne [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Maes, Emmanuel [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Mallet, Jean-Maurice [Auteur]
Laboratoire des biomolécules [LBM UMR 7203]
Poulain, Daniel [Auteur]
Lille Inflammation Research International Center - U 995 [LIRIC]
Delplace, Florence [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Titre de la revue :
Glycobiology
Nom court de la revue :
Glycobiology
Numéro :
26
Pagination :
203-214
Date de publication :
2016-02-01
Mot(s)-clé(s) en anglais :
mannosyltransferase
cell wall
Candida albicans
beta-mannose
yeast
cell wall
Candida albicans
beta-mannose
yeast
Discipline(s) HAL :
Sciences du Vivant [q-bio]
Résumé en anglais : [en]
β-1,2-Linked mannosides are expressed on numerous cell-wall glycoconjugates of the opportunisticpathogen yeastCandida albicans. Several studies evidenced their implication in the host–pathogeninteraction and virulence ...
Lire la suite >β-1,2-Linked mannosides are expressed on numerous cell-wall glycoconjugates of the opportunisticpathogen yeastCandida albicans. Several studies evidenced their implication in the host–pathogeninteraction and virulence mechanisms. In the present study, we characterized the in vitro activity ofCaBmt3, aβ-1,2-mannosyltransferase involved in the elongation ofβ-1,2-oligomannosides oligo-mers onto the cell-wall polymannosylatedN-glycans. A recombinant soluble enzyme Bmt3p wasproduced inPichia pastorisand its enzyme activity was investigated using natural and synthetic oli-gomannosides as potential acceptor substrates. Bmt3p was shown to exhibit an exquisite enzymaticspecificity by adding a single terminalβ-mannosyl residue toα-1,2-linked oligomannosides cappedby a Manβ1–2Man motif. Furthermore, we demonstrated that the previously identified CaBmt1 andCaBmt3 efficiently act together to generate Manβ1-2Manβ1–2[Manα1–2]nsequence fromα-1,2-linkedoligomannosides onto exogenous and endogenous substrates.Lire moins >
Lire la suite >β-1,2-Linked mannosides are expressed on numerous cell-wall glycoconjugates of the opportunisticpathogen yeastCandida albicans. Several studies evidenced their implication in the host–pathogeninteraction and virulence mechanisms. In the present study, we characterized the in vitro activity ofCaBmt3, aβ-1,2-mannosyltransferase involved in the elongation ofβ-1,2-oligomannosides oligo-mers onto the cell-wall polymannosylatedN-glycans. A recombinant soluble enzyme Bmt3p wasproduced inPichia pastorisand its enzyme activity was investigated using natural and synthetic oli-gomannosides as potential acceptor substrates. Bmt3p was shown to exhibit an exquisite enzymaticspecificity by adding a single terminalβ-mannosyl residue toα-1,2-linked oligomannosides cappedby a Manβ1–2Man motif. Furthermore, we demonstrated that the previously identified CaBmt1 andCaBmt3 efficiently act together to generate Manβ1-2Manβ1–2[Manα1–2]nsequence fromα-1,2-linkedoligomannosides onto exogenous and endogenous substrates.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Inserm
Université de Lille
CHU Lille
CNRS
Université de Lille
CHU Lille
CNRS
Collections :
Équipe(s) de recherche :
Fungal associated invasive and inflammatory diseases
IBD and environnemental factors : epidemiology and functional analyses
IBD and environnemental factors : epidemiology and functional analyses
Date de dépôt :
2019-03-01T15:15:46Z
2021-03-19T07:03:31Z
2021-03-19T07:15:37Z
2021-03-19T07:03:31Z
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