Large-Scale Conformational Changes of FhaC ...
Document type :
Article dans une revue scientifique
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Title :
Large-Scale Conformational Changes of FhaC Provide Insights Into the Two-Partner Secretion Mechanism
Author(s) :
Sicoli, Giuseppe [Auteur]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement - UMR 8516 [LASIRE]
Konijnenberg, Albert [Auteur]
University of Antwerp [UA]
Guérin, Jérémy [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Hessmann, Steve [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Del Nero, Elise [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Hernandez-Alba, Oscar [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Lecher, Sophie [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Rouaut, Guillaume [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Müggenburg, Linn [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Vezin, Herve [Auteur]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement - UMR 8516 [LASIRE]
Cianférani, Sarah [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Sobott, Frank [Auteur]
University of Leeds
University of Antwerp [UA]
Schneider, Robert [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Jacob, Francoise [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement - UMR 8516 [LASIRE]
Konijnenberg, Albert [Auteur]
University of Antwerp [UA]
Guérin, Jérémy [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Hessmann, Steve [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Del Nero, Elise [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Hernandez-Alba, Oscar [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Lecher, Sophie [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Rouaut, Guillaume [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Müggenburg, Linn [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Vezin, Herve [Auteur]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement - UMR 8516 [LASIRE]
Cianférani, Sarah [Auteur]
Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] [LSMBO]
Sobott, Frank [Auteur]
University of Leeds
University of Antwerp [UA]
Schneider, Robert [Auteur]
Facteurs de Risque et Déterminants Moléculaires des Maladies liées au Vieillissement - U 1167 [RID-AGE]
Jacob, Francoise [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Journal title :
Frontiers in Molecular Biosciences
Publisher :
Frontiers Media
Publication date :
2022-07-22
ISSN :
2296-889X
HAL domain(s) :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
English abstract : [en]
The Two-Partner secretion pathway mediates protein transport across the outer membrane of Gram-negative bacteria. TpsB transporters belong to the Omp85 superfamily, whose members catalyze protein insertion into, or ...
Show more >The Two-Partner secretion pathway mediates protein transport across the outer membrane of Gram-negative bacteria. TpsB transporters belong to the Omp85 superfamily, whose members catalyze protein insertion into, or translocation across membranes without external energy sources. They are composed of a transmembrane β barrel preceded by two periplasmic POTRA domains that bind the incoming protein substrate. Here we used an integrative approach combining in vivo assays, mass spectrometry, nuclear magnetic resonance and electron paramagnetic resonance techniques suitable to detect minor states in heterogeneous populations, to explore transient conformers of the TpsB transporter FhaC. This revealed substantial, spontaneous conformational changes on a slow time scale, with parts of the POTRA2 domain approaching the lipid bilayer and the protein’s surface loops. Specifically, our data indicate that an amphipathic POTRA2 β hairpin can insert into the β barrel. We propose that these motions enlarge the channel and initiate substrate secretion. Our data propose a solution to the conundrum how TpsB transporters mediate protein secretion without the need for cofactors, by utilizing intrinsic protein dynamics.Show less >
Show more >The Two-Partner secretion pathway mediates protein transport across the outer membrane of Gram-negative bacteria. TpsB transporters belong to the Omp85 superfamily, whose members catalyze protein insertion into, or translocation across membranes without external energy sources. They are composed of a transmembrane β barrel preceded by two periplasmic POTRA domains that bind the incoming protein substrate. Here we used an integrative approach combining in vivo assays, mass spectrometry, nuclear magnetic resonance and electron paramagnetic resonance techniques suitable to detect minor states in heterogeneous populations, to explore transient conformers of the TpsB transporter FhaC. This revealed substantial, spontaneous conformational changes on a slow time scale, with parts of the POTRA2 domain approaching the lipid bilayer and the protein’s surface loops. Specifically, our data indicate that an amphipathic POTRA2 β hairpin can insert into the β barrel. We propose that these motions enlarge the channel and initiate substrate secretion. Our data propose a solution to the conundrum how TpsB transporters mediate protein secretion without the need for cofactors, by utilizing intrinsic protein dynamics.Show less >
Language :
Anglais
Peer reviewed article :
Oui
Audience :
Internationale
Popular science :
Non
Source :
Submission date :
2022-08-25T02:02:32Z
Files
- https://hal.univ-lille.fr/hal-03758465/document
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