Titre :

Extracellular endosulfatase Sulf-2 harbors a chondroitin/dermatan sulfate chain that modulates its enzyme activity

Auteur(s) :

El Masri, Rana [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Seffouh, Amal [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Roelants, Caroline [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Seffouh, Ilham [Auteur]
Université Paris-Saclay
Gout, Evelyne [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Pérard, Julien [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Dalonneau, Fabien [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Nishitsuji, Kazuchika [Auteur]
Wakayama University
Noborn, Fredrik [Auteur]

Nikpour, Mahnaz [Auteur]

Larson, Göran [Auteur]

Crétinon, Yoann [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Friedel-Arboleas, Mélanie [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Uchimura, Kenji [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Daniel, Régis [Auteur]
Université Paris-Saclay
Lortat-Jacob, Hugues [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Filhol, Odile [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]
Vivès, Romain R. [Auteur]
Université Grenoble Alpes [2016-2019] [UGA [2016-2019]]

Titre de la revue :

Cell Reports

Nom court de la revue :

Cell Reports

Numéro :

38

Pagination :

110516

Éditeur :

Elsevier BV

Date de publication :

2022-03

ISSN :

2211-1247

Mot(s)-clé(s) en anglais :

sulfatase
enzyme
glycosaminoglycan
proteoglycan
post-translational modifications

Discipline(s) HAL :

Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

Sulfs represent a class of unconventional sulfatases which provide an original post-synthetic regulatory mechanism for heparan sulfate polysaccharides and are involved in multiple physiopathological processes, including ...
Lire la suite >Sulfs represent a class of unconventional sulfatases which provide an original post-synthetic regulatory mechanism for heparan sulfate polysaccharides and are involved in multiple physiopathological processes, including cancer. However, Sulfs remain poorly characterized enzymes, with major discrepancies regarding their in vivo functions. Here we show that human Sulf-2 (HSulf-2) harbors a chondroitin/dermatan sulfate glycosaminoglycan (GAG) chain, attached to the enzyme substrate-binding domain. We demonstrate that this GAG chain affects enzyme/substrate recognition and tunes HSulf-2 activity in vitro and in vivo. In addition, we show that mammalian hyaluronidase acts as a promoter of HSulf-2 activity by digesting its GAG chain. In conclusion, our results highlight HSulf-2 as a proteoglycan-related enzyme and its GAG chain as a critical non-catalytic modulator of the enzyme activity. These findings contribute to clarifying the conflicting data on the activities of the Sulfs.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

Université de Lille
CNRS

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Diversité structurale des héparanes sulfates et régulation de la réponse inflammatoire

Date de dépôt :

2022-11-16T15:22:31Z
2022-11-17T12:27:07Z