Titre :

Structural and functional analysis of natural capsid variants suggests sialic acid-independent entry of BK polyomavirus

Auteur(s) :

Sorin, Marie N [Auteur]
Di Maio, Antonio [Auteur]
Silva, Lisete M [Auteur]
Ebert, Domenic [Auteur]
Delannoy, Clément [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Nguyen, Ngoc-Khanh [Auteur]
Guerardel, Yann [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Gifu University
Chai, Wengang [Auteur]
Halary, Franck [Auteur]
Renaudin-Autain, Karine [Auteur]
Liu, Yan [Auteur]
Bressollette-Bodin, Céline [Auteur]
Stehle, Thilo [Auteur]
McIlroy, Dorian [Auteur]

Titre de la revue :

Cell Reports

Nom court de la revue :

Cell Rep

Numéro :

42

Pagination :

112114

Éditeur :

Elsevier

Date de publication :

2023-02-14

ISSN :

2211-1247

Mot(s)-clé(s) en anglais :

CP: Microbiology
CP: Molecular biology
capsid
glycan
polyomavirus
receptor
structure
tropism

Discipline(s) HAL :

Sciences du Vivant [q-bio]
Sciences du Vivant [q-bio]/Biochimie, Biologie Moléculaire/Biologie structurale [q-bio.BM]
Sciences du Vivant [q-bio]/Microbiologie et Parasitologie/Virologie
Chimie/Chimie théorique et/ou physique

Résumé en anglais : [en]

BK polyomavirus (BKPyV) is an opportunistic pathogen that uses the b-series gangliosides GD1b and GT1b as entry receptors. Here, we characterize the impact of naturally occurring VP1 mutations on ganglioside binding, VP1 ...
Lire la suite >BK polyomavirus (BKPyV) is an opportunistic pathogen that uses the b-series gangliosides GD1b and GT1b as entry receptors. Here, we characterize the impact of naturally occurring VP1 mutations on ganglioside binding, VP1 protein structure, and virus tropism. Infectious entry of single mutants E73Q and E73A and the triple mutant A72V-E73Q-E82Q (VQQ) remains sialic acid dependent, and all three variants acquire binding to a-series gangliosides, including GD1a. However, the E73A and VQQ variants lose the ability to infect ganglioside-complemented cells, and this correlates with a clear shift of the BC2 loop in the crystal structures of E73A and VQQ. On the other hand, the K69N mutation in the K69N-E82Q variant leads to a steric clash that precludes sialic acid binding. Nevertheless, this mutant retains significant infectivity in 293TT cells, which is not dependent on heparan sulfate proteoglycans, implying that an unknown sialic acid-independent entry receptor for BKPyV exists.Lire moins >

Langue :

Anglais

Comité de lecture :

Oui

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Projet ANR :

Evolution génétique virale et anticorps neutralisants au cours des infections à polyomavirus BK: vers une nouvelle stratégie thérapeutique

Établissement(s) :

Université de Lille
CNRS

Collections :

• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Chemical Glycobiology

Date de dépôt :

2023-07-19T08:51:29Z
2023-09-01T14:23:47Z