Titre :

A detailed analysis of the influence of β-cyclodextrin derivates on the thermal denaturation of lysozyme

Auteur(s) :

Starciuc, Tatiana [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207
Tabary, Nicolas [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207
Paccou, Laurent [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Duponchel, Ludovic [Auteur]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement - UMR 8516 [LASIRE]
Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement (LASIRE) - UMR 8516
Guinet, Yannick [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207
Martel, Bernard [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207
Hedoux, Alain [Auteur]
Unité Matériaux et Transformations - UMR 8207 [UMET]
Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207

Titre de la revue :

International Journal of Pharmaceutics

Numéro :

554

Pagination :

1-13

Date de publication :

2019-01-10

Discipline(s) HAL :

Sciences de l'ingénieur [physics]/Matériaux
Sciences de l'ingénieur [physics]/Génie des procédés
Chimie/Matériaux
Physique [physics]/Matière Condensée [cond-mat]/Systèmes désordonnés et réseaux de neurones [cond-mat.dis-nn]
Physique [physics]/Matière Condensée [cond-mat]/Science des matériaux [cond-mat.mtrl-sci]
Physique [physics]/Matière Condensée [cond-mat]/Matière Molle [cond-mat.soft]
Chimie/Polymères

Résumé en anglais : [en]

The influence of HPβCD on the thermal denaturation of lysozyme was analyzed mainly from microcalorimetry and Raman investigations carried out in the molecular fingerprint and the low-frequency regions. It was shown that ...
Lire la suite >The influence of HPβCD on the thermal denaturation of lysozyme was analyzed mainly from microcalorimetry and Raman investigations carried out in the molecular fingerprint and the low-frequency regions. It was shown that Raman spectroscopy investigations performed on a wide spectral range give the opportunity to describe the influence of HPβCD on the mechanism of protein denaturation. Using D2O as solvent allowed us to show that HPβCD mainly destabilizes the tertiary structure of lysozyme by enhancing the protein flexibility and thus inducing the destabilization of the secondary structure. Principal components analysis (PCA) was used for spectra treatment, providing important information about inclusion complex formation between protein hydrophobic residues and CDs molecules. Combining PCA and classical technics (curve fitting) of data analysis allowed a better understanding of the influence of HPβCD on the protein denaturation that seems to be related to the CDs capacity to form inclusion complex. It was observed that these interactions prevent the formation of new strong H-bonds between β-sheet structures thereby inhibiting protein aggregation. This study reveals that CDs are promising systems for inhibiting protein aggregation without protein denaturation, only if designing derivative CDs is carefully controlled.Lire moins >

Langue :

Anglais

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

Université de Lille
ENSCL
CNRS
INRA

Collections :

• Laboratoire Avancé de Spectroscopie pour les Intéractions la Réactivité et l'Environnement (LASIRE) - UMR 8516
• Unité Matériaux et Transformations (UMET) - UMR 8207

Équipe(s) de recherche :

Ingénierie des Systèmes Polymères
Matériaux Moléculaires et Thérapeutiques
Propriétés magnéto structurales des matériaux (PMSM)

Date de dépôt :

2019-05-17T09:24:57Z
2023-11-14T16:01:57Z