Protein N-glycosylation alteration and ...
Type de document :
Article dans une revue scientifique
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Titre :
Protein N-glycosylation alteration and glycolysis inhibition both contribute to the antiproliferative action of 2-deoxyglucose in breast cancer cells
Auteur(s) :
Berthe, Audrey [Auteur]
Zaffino, Marie [Auteur]
Muller, Claire [Auteur]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Houdou, Marine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bost, Frédéric [Auteur]
De Fay, Elia [Auteur]
Mazerbourg, Sabine [Auteur]
Flament, Stéphane [Auteur]
Zaffino, Marie [Auteur]
Muller, Claire [Auteur]
Foulquier, Francois [Auteur]
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Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Houdou, Marine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Schulz, Celine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bost, Frédéric [Auteur]
De Fay, Elia [Auteur]
Mazerbourg, Sabine [Auteur]
Flament, Stéphane [Auteur]
Titre de la revue :
Breast cancer research and treatment
Numéro :
171
Pagination :
581-591
Date de publication :
2018-10
ISSN :
0167-6806, 1573-7217
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Langue :
Anglais
Audience :
Internationale
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées
Chemical Glycobiology
Chemical Glycobiology
Date de dépôt :
2020-02-12T15:45:38Z
2021-06-10T16:26:41Z
2021-06-10T16:26:41Z