Chapter 27. Epithelial mucins and bacterial ...
Type de document :
Partie d'ouvrage: Chapitre
URL permanente :
Titre :
Chapter 27. Epithelial mucins and bacterial adhesion
Auteur(s) :
Colomb, Florent [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Masselot, Catherine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Delannoy, Philippe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Michalski, Jean-Claude [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Masselot, Catherine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Groux, Sophie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Delannoy, Philippe [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Michalski, Jean-Claude [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Éditeur(s) ou directeur(s) scientifique(s) :
Pilar Rauter, Amelia
Lindhorst, Thisbe
Queneau, Yves
Lindhorst, Thisbe
Queneau, Yves
Titre de l’ouvrage :
Carbohydrate Chemistry : Volume 40
Numéro :
40
Pagination :
596-623
Éditeur :
Royal Society of Chemistry
Lieu de publication :
Cambridge
Date de publication :
2014
ISBN :
978-1-84973-965-8
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
Mucins are high molecular weight glycoproteins characterized by highly O-glycosylated tandem repeat domains. Mucin-type O-glycans exhibit a variety of terminal sequences including histo-blood group antigens that serve as ...
Lire la suite >Mucins are high molecular weight glycoproteins characterized by highly O-glycosylated tandem repeat domains. Mucin-type O-glycans exhibit a variety of terminal sequences including histo-blood group antigens that serve as counter receptors and participate in the adhesion and clearance of numerous bacteria including pathogens. In parallel, the pathological changes of mucin glycosylation modulate bacterial adhesion, often enhancing the adhesion of pathogenic bacteria. This review summarizes the current knowledge on the structure and biosynthesis of epithelial mucin O-glycans chains, the physio-pathological glycosylation repertoire of mucins and the role of mucin glycosylation in bacterial adhesion, focusing on the gastrointestinal tract and airway mucins.Lire moins >
Lire la suite >Mucins are high molecular weight glycoproteins characterized by highly O-glycosylated tandem repeat domains. Mucin-type O-glycans exhibit a variety of terminal sequences including histo-blood group antigens that serve as counter receptors and participate in the adhesion and clearance of numerous bacteria including pathogens. In parallel, the pathological changes of mucin glycosylation modulate bacterial adhesion, often enhancing the adhesion of pathogenic bacteria. This review summarizes the current knowledge on the structure and biosynthesis of epithelial mucin O-glycans chains, the physio-pathological glycosylation repertoire of mucins and the role of mucin glycosylation in bacterial adhesion, focusing on the gastrointestinal tract and airway mucins.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Établissement(s) :
CNRS
Université de Lille
Université de Lille
Équipe(s) de recherche :
Régulation de la glycosylation terminale
Génétique des enveloppes bactériennes
Génétique des enveloppes bactériennes
Date de dépôt :
2020-02-12T15:44:39Z
2021-02-25T09:50:16Z
2021-02-25T09:50:16Z