Titre :

Involvement of thapsigargin– and cyclopiazonic acid–sensitive pumps in the rescue of TMEM165‐associated glycosylation defects by Mn 2+

Auteur(s) :

Houdou, Marine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Lebredonchel, Elodie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Garat, Anne [Auteur]
IMPact de l'Environnement Chimique sur la Santé humaine (IMPECS) - ULR 4483
Impact de l'environnement chimique sur la santé humaine - ULR 4483 [IMPECS]
Duvet, Sandrine [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Legrand, Dominique [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Decool, Valérie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Klein, André [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Ouzzine, Mohamed [Auteur]
Gasnier, Bruno [Auteur]
Potelle, Sven [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Foulquier, Francois [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]

Titre de la revue :

FASEB Journal

Nom court de la revue :

FASEB j.

Numéro :

33

Pagination :

2669-2679

Éditeur :

Federation of American Society of Experimental Biology

Date de publication :

2018-10-11

ISSN :

0892-6638

Mot(s)-clé(s) en anglais :

Manganese homeostasis
Congenital Disorders of Glycosylation
TMEM165
Golgi apparatus

Discipline(s) HAL :

Sciences du Vivant [q-bio]

Résumé en anglais : [en]

Congenital disorders of glycosylation are severe inherited diseases in which aberrant protein glycosylation is a hallmark. Transmembrane protein 165 (TMEM165) is a novel Golgi transmembrane protein involved in type II ...
Lire la suite >Congenital disorders of glycosylation are severe inherited diseases in which aberrant protein glycosylation is a hallmark. Transmembrane protein 165 (TMEM165) is a novel Golgi transmembrane protein involved in type II congenital disorders of glycosylation. Although its biologic function is still a controversial issue, we have demonstrated that the Golgi glycosylation defect due to TMEM165 deficiency resulted from a Golgi Mn2+ homeostasis defect. The goal of this study was to delineate the cellular pathway by which extracellular Mn2+ rescues N‐glycosylation in TMEM165 knockout (KO) cells. We first demonstrated that after extracellular exposure, Mn2+ uptake by HEK293 cells at the plasma membrane did not rely on endocytosis but was likely done by plasma membrane transporters. Second, we showed that the secretory pathway Ca2+‐ATPase 1, also known to mediate the influx of cytosolic Mn2+ into the lumen of the Golgi apparatus, is not crucial for the Mn2+‐induced rescue glycosylation of lysosomal‐associated membrane protein 2 (LAMP2). In contrast, our results demonstrate the involvement of cyclopiazonic acid—and thapsigargin (Tg)‐sensitive pumps in the rescue of TMEM165‐associated glycosylation defects by Mn2+. Interestingly, overexpression of sarco/endoplasmic reticulum Ca2+‐ATPase (SERCA) 2b isoform in TMEM165 KO cells partially rescues the observed LAMP2 glycosylation defect. Overall, this study indicates that the rescue of Golgi N‐glycosylation defects in TMEM165 KO cells by extracellular Mn2+ involves the activity of Tg and cyclopiazonic acid–sensitive pumps, probably the SERCA pumps.—Houdou, M., Lebredonchel, E., Garat, A., Duvet, S., Legrand, D., Decool, V., Klein, A., Ouzzine, M., Gasnier, B., Potelle, S., Foulquier, F. Involvement of thapsigargin—and cyclopiazonic acid–sensitive pumps in the rescue of TMEM165‐associated glycosylation defects by Mn2+.Lire moins >

Langue :

Anglais

Comité de lecture :

Oui

Audience :

Internationale

Vulgarisation :

Non

Établissement(s) :

Université de Lille
CNRS

Collections :

• IMPact de l'Environnement Chimique sur la Santé humaine (IMPECS) - ULR 4483
• Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576

Équipe(s) de recherche :

Mécanismes moléculaires de la N-glycosylation et pathologies associées

Date de dépôt :

2020-12-18T13:32:48Z
2021-01-07T08:46:16Z
2024-02-23T09:11:51Z