Oligomannose-Rich Membranes of Dying ...
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Article dans une revue scientifique
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Titre :
Oligomannose-Rich Membranes of Dying Intestinal Epithelial Cells Promote Host Colonization by Adherent-Invasive E. coli
Auteur(s) :
Dumych, Tetiana [Auteur]
Yamakawa, Nao [Auteur]
1330|||Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF] (OLD)
Plateforme d’Analyse des Glycoconjugués - PLBS [PAGés]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Garénaux, Estelle [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Robakiewicz, Stefania [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Coddeville, Bernadette [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Bongiovanni, Antonino [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Bray, Fabrice [Auteur]
Miniaturisation pour la Synthèse, l'Analyse et la Protéomique (MSAP) - USR 3290
Barnich, Nicolas [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Szunerits, Sabine [Auteur]
Institut d'Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie (IEMN) - UMR 8520
Institut d'Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie (IEMN) - UMR 8520
Slomianny, Christian [Auteur]
Laboratoire de Physiologie Cellulaire - U 1003 [PHYCELL]
Herrmann, Martin [Auteur]
Gouin, Sébastien G. [Auteur]
LUNAM Université [Nantes Angers Le Mans]
Lutsyk, Alexander D. [Auteur]
Munoz, Luis E. [Auteur]
Lafont, Frank [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Rolando, Christian [Auteur]
Miniaturisation pour la Synthèse, l'Analyse et la Protéomique (MSAP) - USR 3290
Bilyy, Rostyslav [Auteur]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Yamakawa, Nao [Auteur]
1330|||Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 [UGSF] (OLD)
Plateforme d’Analyse des Glycoconjugués - PLBS [PAGés]
Sivignon, Adeline [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Garénaux, Estelle [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Robakiewicz, Stefania [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 [UGSF]
Coddeville, Bernadette [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Bongiovanni, Antonino [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Bray, Fabrice [Auteur]
Miniaturisation pour la Synthèse, l'Analyse et la Protéomique (MSAP) - USR 3290
Barnich, Nicolas [Auteur]
Université Clermont Auvergne [UCA]
Szunerits, Sabine [Auteur]
Institut d'Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie (IEMN) - UMR 8520
Institut d'Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie (IEMN) - UMR 8520
Slomianny, Christian [Auteur]
Laboratoire de Physiologie Cellulaire - U 1003 [PHYCELL]
Herrmann, Martin [Auteur]
Gouin, Sébastien G. [Auteur]
LUNAM Université [Nantes Angers Le Mans]
Lutsyk, Alexander D. [Auteur]
Munoz, Luis E. [Auteur]
Lafont, Frank [Auteur]
Centre d’Infection et d’Immunité de Lille - INSERM U 1019 - UMR 9017 - UMR 8204 [CIIL]
Rolando, Christian [Auteur]
Miniaturisation pour la Synthèse, l'Analyse et la Protéomique (MSAP) - USR 3290
Bilyy, Rostyslav [Auteur]
Bouckaert, Julie [Auteur]
Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Titre de la revue :
Frontiers in Microbiology
Numéro :
9
Date de publication :
2018-04-18
ISSN :
1664-302X
Discipline(s) HAL :
Chimie/Chimie théorique et/ou physique
Résumé en anglais : [en]
A novel mechanism is revealed by which clinical isolates of adherent-invasive Escherichia coli (AIEC) penetrate into the epithelial cell layer, replicate, and establish biofilms in Crohn's disease. AIEC uses the FimH ...
Lire la suite >A novel mechanism is revealed by which clinical isolates of adherent-invasive Escherichia coli (AIEC) penetrate into the epithelial cell layer, replicate, and establish biofilms in Crohn's disease. AIEC uses the FimH fimbrial adhesin to bind to oligomannose glycans on the surface of host cells. Oligomannose glycans exposed on early apoptotic cells are the preferred binding targets of AIEC, so apoptotic cells serve as potential entry points for bacteria into the epithelial cell layer. Thereafter, the bacteria propagate laterally in the epithelial intercellular spaces. We demonstrate oligomannosylation at two distinct sites of a glycoprotein receptor for AIEC, carcinoembryonic antigen related cell adhesion molecule 6 (CEACAM6 or CD66c), on human intestinal epithelia. After bacterial binding, FimH interacts with CEACAM6, which then clusters. The presence of the highest-affinity epitope for FimH, oligomannose-5, on CEACAM6 is demonstrated using LC-MS/MS. As mannose-dependent infections are abundant, this mechanism might also be used by other adherent-invasive pathogens.Lire moins >
Lire la suite >A novel mechanism is revealed by which clinical isolates of adherent-invasive Escherichia coli (AIEC) penetrate into the epithelial cell layer, replicate, and establish biofilms in Crohn's disease. AIEC uses the FimH fimbrial adhesin to bind to oligomannose glycans on the surface of host cells. Oligomannose glycans exposed on early apoptotic cells are the preferred binding targets of AIEC, so apoptotic cells serve as potential entry points for bacteria into the epithelial cell layer. Thereafter, the bacteria propagate laterally in the epithelial intercellular spaces. We demonstrate oligomannosylation at two distinct sites of a glycoprotein receptor for AIEC, carcinoembryonic antigen related cell adhesion molecule 6 (CEACAM6 or CD66c), on human intestinal epithelia. After bacterial binding, FimH interacts with CEACAM6, which then clusters. The presence of the highest-affinity epitope for FimH, oligomannose-5, on CEACAM6 is demonstrated using LC-MS/MS. As mannose-dependent infections are abundant, this mechanism might also be used by other adherent-invasive pathogens.Lire moins >
Langue :
Anglais
Audience :
Non spécifiée
Vulgarisation :
Non
Établissement(s) :
Inserm
Institut Catholique Lille
Université de Lille
ISEN
Univ. Valenciennes
CHU Lille
CNRS
Centrale Lille
Institut Pasteur de Lille
Institut Catholique Lille
Université de Lille
ISEN
Univ. Valenciennes
CHU Lille
CNRS
Centrale Lille
Institut Pasteur de Lille
Collections :
- Centre d'Infection et d'Immunité de Lille (CIIL) - U1019 - UMR 9017
- Institut d'Électronique, de Microélectronique et de Nanotechnologie (IEMN) - UMR 8520
- Miniaturisation pour la Synthèse, l'Analyse et la Protéomique (MSAP) - USR 3290
- Physiologie Cellulaire (PHYCELL) - U1003
- Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF) - UMR 8576
Équipe(s) de recherche :
Computational Molecular Systems Biology
Date de dépôt :
2020-02-12T15:45:45Z
2021-06-01T08:45:20Z
2024-02-15T16:43:43Z
2021-06-01T08:45:20Z
2024-02-15T16:43:43Z
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